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Aspartato transaminasa (AST): definición, función y estructura

Publicado el 27 enero, 2024

Transanimase

Nuestros cuerpos son muy buenos para usar los alimentos como energía. Una fuente de energía de los alimentos son las proteínas. Pero, ¿cómo usa el cuerpo esta proteína para obtener energía? En general, las proteínas se descomponen en aminoácidos individuales que luego se someten a transdeanimación. La transdeanimación es el proceso mediante el cual el nitrógeno de los aminoácidos se transfiere al glutamato para su eliminación y la cadena de carbono resultante se puede utilizar como energía en el ciclo del ácido cítrico.

Cada aminoácido tiene su propia enzima transanimasa, o una enzima para transferir el grupo nitrógeno al alfa-cetoglutamato. Para el aspartato, es la enzima Aspartato Transanimase o AST. AST toma aspartato y alfa-cetoglutarato y forma L-glutamato y alfa-ceto-aspartato. El alfa-ceto-aspartato se puede utilizar para producir oxaloacetato, que es una de las principales cadenas de carbono en el ciclo del ácido cítrico.

Estructura general de la transanimasa

Todas las enzimas transanimasas incluyen un grupo fosfato de piridoxal (PLP). Este grupo está formado por la vitamina B6, que es una de las razones por las que esta vitamina es tan importante en nuestros cuerpos. El PLP actúa moviendo el aminoácido al sitio activo de la enzima. También actúa como intermediario en la transferencia del nitrógeno del aminoácido al alfa-cetoglutarato.

Sitio activo de PLP

El sitio activo normalmente tiene una lisina que se une al PLP. Una vez que el PLP se ha unido a la lisina, puede eliminar el nitrógeno del aminoácido. Cuando se agrega agua, esto permite que el PLP se libere de la lisina. Una vez que se ha liberado el PLP, el nitrógeno también se libera en el alph-cetoglutarato.

Así que terminamos con el alfa-cetoácido y el L-glutamato.

Estructura AST

Aspartate Transanimase (AST) es una enzima transanimase específica para el aspartato. Tiene la misma estructura general que la mayoría de las otras enzimas transanimasas. Por ejemplo, tiene una lisina en el sitio activo para unirse a PLP, y aquí es donde se transfiere el nitrógeno.

La diferencia radica en cómo selecciona específicamente el aspartato en lugar de los otros aminoácidos. AST contiene dos residuos de arginina. Estos residuos de arginina pueden unirse a los dos ácidos carboxílicos del aspartato. Dado que el aspartato se une a la enzima, permite específicamente que el nitrógeno se transfiera del nitrógeno al glutamato.

Ácido aspártico

AST y ataques cardíacos

Cuando alguien tiene un ataque cardíaco u otro daño de órganos internos, el corazón pierde enzimas. Al medir la concentración de estas enzimas en el torrente sanguíneo, podemos determinar la extensión del daño que ha sufrido el corazón. Esta es una prueba fácil, rápida y sensible que se puede realizar para medir la extensión del daño sin realizar una cirugía invasiva.

Una de las enzimas más comunes para medir es la AST, porque se puede medir en concentraciones tan bajas en la sangre. De esta manera se pueden ver incluso los daños más leves.

Esta misma idea se utiliza para determinar la extensión del daño que sufre el hígado cuando se expone a sustancias peligrosas como el cloroformo. Esta prueba es particularmente útil para el daño hepático porque el hígado es rico en AST.

Resumen de la lección

La transdeanimación es el proceso mediante el cual las proteínas se utilizan para obtener energía. Cada aminoácido tiene una enzima específica que se usa para someterse a la transdeanimación. La aspartato transanimasa o AST es la enzima utilizada para el ácido aspártico.

Todas las enzimas transanimasas usan PLP para transferir el grupo nitrógeno del aminoácido al alfa-cetoglutarato. AST usa específicamente ácido aspártico debido a los dos residuos de arginina que unen los ácidos carboxílicos en el ácido aspártico.

La AST se usa para determinar la extensión del daño causado al corazón o al hígado después de un ataque cardíaco u otro daño midiendo la cantidad de AST que se encuentra en la sangre.

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