Enzimas activas vs. inactivas

¿Qué es una enzima?

Las enzimas son proteínas que se encuentran en las células y que ayudan a acelerar las reacciones químicas, como descomponer los nutrientes, construir el ADN y producir energía. Las enzimas son catalizadores , lo que significa que ayudan en la reacción, pero no se modifican. Puede pensar en ellos como trabajadores de ensamblaje molecular; funcionan construyendo o descomponiendo otras moléculas a velocidades súper rápidas.

Estas proteínas trabajadoras hacen que las reacciones químicas se produzcan a velocidades lo suficientemente rápidas como para mantener la vida. Sin enzimas, estas reacciones nunca ocurrirían y la célula no podría sobrevivir.

Por ejemplo, supuestamente, los Twinkies duran para siempre, pero si comes uno, tu cuerpo usará enzimas para digerirlo y obtener energía de él. Las enzimas son la razón por la que los Twinkies y otros alimentos se convierten en energía en lugar de quedarse en el estómago para siempre.

Cómo funcionan las enzimas

Las enzimas actúan transformando sustratos específicos (moléculas) en productos específicos. Cada enzima tiene un sitio de acción donde ocurre la transformación química. Para convertir un sustrato en un producto, una enzima debe tener una estructura molecular muy específica para que el sitio de acción esté bien organizado. Si el sitio activo se deforma de alguna manera, el sustrato no encajará y no se verá afectado.

Para ilustrar, digamos que hay una enzima llamada ‘Twinkiase’ que descompone los Twinkies para obtener energía (ATP). En este ejemplo, Twinkie es el sustrato y la energía es el producto. Si el Twinkie no podía caber en el sitio activo, ‘Twinkiase’ no podría convertirlo en energía (ATP).

Para decirlo de otra manera, piense en el sitio activo de una enzima como un vestidor que puede transformarlo en un superhéroe, pero solo si tiene la forma exacta para encajar dentro. Es posible que desee transformarse, pero como no es realmente el superhéroe para quien se diseñó el camerino, no puede encajar en él.

Figura 1 : Las enzimas solo funcionarán si el sustrato puede caber en el sitio activo.

¿Cómo se activa una enzima?

Las apoenzimas son enzimas que no necesitan ayuda para activarse y funcionar. Si el sustrato está presente, la enzima hará su trabajo. Otras enzimas deben activarse. Estas enzimas no son perezosas, solo están estrictamente reguladas por moléculas llamadas efectores o de otras formas que se describirán. Si se requiere un efector para regular una enzima, la enzima es una enzima alostérica .

Intente imaginar ‘Twinkiase 1’ de la Figura 1 como una apoenzima. Si hay un Twinkie presente, se convierte en energía. Tal vez ‘Twinkiase 2’ de la Figura 1 podría convertir Twinkies en energía si algo sucediera para activarlo. Esta lección resumirá las formas más comunes en que las enzimas se activan.

Activadores

Además del sitio activo, algunas enzimas tienen sitios alostéricos donde se pueden unir moléculas llamadas efectoras . Un activador es un efector que activa la enzima. Puede hacer esto cambiando la forma del sitio activo. Además, puede ser necesario un activador para activar la enzima incluso si el sustrato está unido.

Figura 2 : Algunas enzimas no pueden unirse al sustrato hasta que se une un activador.

Cofactores

Otro tipo de enzima que necesita activación se llama holoenzima . Para activarse, esta enzima necesita un compuesto químico llamado cofactor para completar y completar el sitio activo. “Holo” suena como la palabra “completo”, por lo que podría ayudarte a recordar este tipo de enzima.

Las holoenzimas no se activarán hasta que sus sitios activos se completen (enteros) agregando el cofactor. El cofactor ayuda a que el sustrato encaje en el sitio activo.

Figura 3 : Algunas enzimas solo se activarán si un cofactor completa el sitio activo.

Modificación

Algunas enzimas requieren modificación para volverse activas. Por ejemplo, muchas enzimas requieren ATP para transferir un grupo fosfato antes de que puedan estar activas. Una vez que se elimina el grupo fosfato, la enzima se vuelve inactiva nuevamente. Esto se llama modificación covalente porque el grupo fosfato forma un enlace covalente temporal con la enzima.

Otras enzimas que requieren modificación necesitan algo eliminado en lugar de agregado. Las enzimas como el zimógeno o la proenzima comienzan inactivas; para activarse, se debe quitar una pequeña parte de ellos.

¿Cómo se vuelve inactiva una enzima?

Cualquier enzima se volverá inactiva bajo cualquier condición que afecte la forma de su sitio activo. Cuando una enzima pierde su forma, se desnaturaliza . Sin embargo, la inactivación de muchas enzimas está regulada. Por ejemplo, tal vez no quieras convertir todos los Twinkies que tienes en energía; tal vez quieras guardarlos en caso de que necesites energía más adelante. Para hacer esto, necesitaría una forma de desactivar ‘Twinkiase’. Los inhibidores son efectores que impiden que una enzima funcione.

Inhibidores competitivos

Un inhibidor competitivo evita que el sustrato se una al sitio activo. Puede hacerlo mediante:

1. vincularse directamente al sitio activo, (imagínese la forma Twinkie completamente llena) o
2. unirse a un sitio alostérico y bloquear el sitio activo.

Figura 4 : Un inhibidor competitivo impedirá que el sustrato se una a la enzima.

Inhibidores no competitivos

Los inhibidores no competitivos no se unen al sitio activo pero, mientras el inhibidor esté unido, la enzima no puede estar activa. En algunos casos, el sustrato no puede unirse al sitio activo porque cuando el inhibidor se une, cambia la forma del sitio activo. Sin embargo, en otros casos, el inhibidor no evita que el sustrato se una, pero la enzima sigue inactiva.

Figura 5 : Los inhibidores no competitivos no se unen al sitio activo.

Resumen de la lección

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones en las células. Algunas enzimas deben activarse para que funcionen. Los activadores son efectores que se unen a un sitio alostérico y ayudan al sustrato a unirse. También se pueden requerir cofactores para activar una enzima; ayudan a que el sustrato encaje en el sitio activo. La modificación (sumar o restar partes) es otro método utilizado para activar enzimas.

Los efectores llamados inhibidores pueden apagar las enzimas. Algunos inhibidores son competitivos y evitan que el sustrato se una al sitio activo. Otros no son competitivos y desactivan la enzima incluso si el sustrato está unido.