Anticuerpos: su estructura importante

Estructura de anticuerpos

Los anticuerpos son pequeñas moléculas de glicoproteínas que son los componentes principales del sistema inmunológico humoral. Sin embargo, no son solo pequeñas gotas de nada. Son estructuras altamente especializadas creadas para perseguir invasores muy específicos en su cuerpo. Si no fuera por los anticuerpos y su forma única, nos costaría mucho combatir la enfermedad.

Cadenas y dominios

Para mí, los anticuerpos, también llamados inmunoglobulinas, se parecen a esas varillas de radiestesia anticuadas que la gente cree que pueden ayudar a encontrar agua. Si bien los anticuerpos no encuentran agua, sí encuentran patógenos específicos gracias a su estructura única. Cada anticuerpo en forma de Y está formado por cuatro cadenas de proteínas. Hay dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras que son, una vez más, polipéptidos que se combinan para formar un anticuerpo.

Cada parte de una cadena, pesada o ligera, tiene lo que se conoce como dominio constante . Esta es la parte del anticuerpo que es el mismo en un isotipo único de inmunoglobulina. Un isotipo es simplemente una variación diferente de anticuerpo. Por tanto, cada isotipo de inmunoglobulina tendría un dominio constante diferente en su cadena pesada. Sin embargo, es necesario que haya variación dentro de un isotipo de inmunoglobulina para lograr la máxima eficacia de su sistema inmunológico.

Por lo tanto, cada parte de cada cadena ligera y pesada tiene lo que se conoce como dominio variable . Ésta es la región ubicada al final de las cadenas ligera y pesada de un anticuerpo. Esta región permite que cada isotipo individual de anticuerpo sea muy específico para un tipo de antígeno. Esto significa que cuando un glóbulo blanco, llamado célula plasmática, produce un anticuerpo para un patógeno específico, alterará la región variable de tal manera que el anticuerpo podrá unirse a un patógeno muy específico, pero no a otro.

Paratope y epítopo

Usemos un ejemplo para solidificar lo que quiero decir. Cualquier tipo de sustancia extraña en su cuerpo, como virus, bacterias, hongos, toxinas, medicamentos, etc., puede desencadenar una respuesta muy similar. Pero nos centraremos en las bacterias por ahora.

Si una bacteria, una pieza de Lego, entra en su cuerpo, es probable que tenga un receptor de superficie. Los receptores son como esas pequeñas cosas redondas que sobresalen de la parte superior de las piezas de Lego. La bacteria utiliza estos receptores para comunicarse, comer, etc. Sin embargo, estos receptores también pueden ser utilizados por nuestro sistema inmunológico.

Nuestro cuerpo no es una bacteria; no está hecho de Legos. Por lo tanto, probablemente no tendrá los mismos receptores que una bacteria. Por lo tanto, nuestro sistema inmunológico puede utilizar componentes exclusivos de esa bacteria, como sus receptores, como señal para destruir la bacteria.

La capacidad de un anticuerpo para unirse solo a una parte específica de un patógeno único pero no a otro es el resultado del dominio variable del anticuerpo. Cuando el anticuerpo es producido por una célula plasmática, el dominio variable se adapta, por así decirlo, al patógeno específico del que estamos hablando. La parte del dominio variable de un anticuerpo que reconoce y se une a un antígeno se llama paratope y es como un candado. La parte de un antígeno que es reconocida y unida por un anticuerpo se llama epítopo y es como una llave.

No se confunda entre patógeno, antígeno y epítopo. Un patógeno es la célula completa, la pieza de Lego o una bacteria. El antígeno es una especie de proteína extraña o polisacárido que ayuda a formar la célula, como un receptor en la superficie de una bacteria, o esas cosas redondas en las piezas de Lego.

El epítopo es la pequeña porción del antígeno, en este caso un receptor, que es reconocido y unido por un anticuerpo. Es como esa pequeña marca de Lego, apenas legible pero muy reconocible, que está escrita en la parte superior de las protuberancias redondas de la pieza de Lego. Una vez que un anticuerpo reconoce y se une a un epítopo, se une por extensión al receptor, nuestro antígeno, que obviamente está unido a la superficie del patógeno, nuestra bacteria. Este tipo de unión permite que un anticuerpo marque un invasor extraño muy grande para que lo destruyan otros componentes del sistema inmunológico simplemente uniendo una porción muy pequeña de él.

Resumen de la lección

Para esta lección, debe recordar que cada anticuerpo está formado por cuatro cadenas de proteínas. Hay dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras que son, una vez más, polipéptidos que se combinan para formar un anticuerpo.

Cada parte de una cadena, pesada o ligera, tiene lo que se conoce como un dominio constante (esta es la parte del anticuerpo que es igual en un isotipo único de inmunoglobulina) y un dominio variable , que es la región ubicada al final de las cadenas ligera y pesada de un anticuerpo.

La parte del dominio variable de un anticuerpo que reconoce y se une a un antígeno se llama paratope y es como un candado, mientras que la parte de un antígeno que es reconocida y unida por un anticuerpo se llama epítopo y es como una llave.

Los resultados del aprendizaje

Una vez que haya completado esta lección, debería poder:

• Definir anticuerpos y describir su función.
• Recuerde cuántas cadenas de proteínas componen cada anticuerpo.
• Discutir dominios constantes y variables
• Diferenciar entre paratopos y epítopos