Cadenas laterales de aminoácidos: función y ejemplos

La estructura de los aminoácidos

Sería bastante difícil contar todas las palabras en español que conoces. El idioma español tiene más de un millón de palabras, pero todas están hechas con las mismas 26 letras. Los organismos utilizan un mecanismo similar para producir todas sus proteínas. Aunque existen numerosos aminoácidos, la mayoría de los organismos dependen de los mismos 20 aminoácidos, unidos en diferentes órdenes, para producir miles de proteínas diferentes. Aunque cada aminoácido es diferente, siempre están compuestos por cinco partes. Cada aminoácido tiene un átomo de carbono en el centro, llamado átomo de carbono central. Un átomo de carbono es capaz de formar cuatro enlaces covalentes, y cada átomo de carbono central de un aminoácido tiene las otras cuatro partes del aminoácido unidas a él. Cada átomo de carbono central siempre tiene un átomo de hidrógeno, un ácido carboxílico y un grupo amino unido a él. De hecho, los grupos ácido carboxílico y amino son de donde proviene el término aminoácido. Esto deja un enlace adicional alrededor del carbono central. Cada aminoácido está unido a un grupo químico único en esta posición llamada cadena lateral. Es esta cadena lateral la que hace que cada aminoácido sea diferente, lo que le da a cada aminoácido un conjunto único de propiedades químicas. La cadena lateral a menudo se abrevia como un grupo R y se denota con la letra R para abreviar.

Opciones de cadena lateral

Como cada cadena lateral es única, cada aminoácido es único. Son las propiedades bioquímicas de cada cadena lateral, como la forma 3D, la polaridad o la carga de la cadena, las que, cuando se unen en diferentes órdenes, permiten la creación de un número esencialmente infinito de proteínas y funciones diferentes. A menudo, los aminoácidos se agrupan según la bioquímica de sus cadenas laterales, que pueden ser apolares, polares, básicas y ácidas. Echemos un vistazo más de cerca a cada uno de estos cuatro grupos.

Cadenas de aminoácidos no polares

Cuando los electrones se comparten uniformemente entre los átomos unidos, estos enlaces son apolares. A las moléculas no polares no les gusta el agua (que es una molécula polar), por lo que encontrará muchos enlaces no polares en cosas como el aceite, la gasolina y la manteca. Nueve de los 20 aminoácidos comunes tienen cadenas laterales no polares. Veamos los primeros cinco: Estos cinco aminoácidos tienen cadenas laterales simples no polares compuestas únicamente por hidrógeno y carbono. Tenga en cuenta que la leucina y la isoleucina solo se diferencian por la ubicación de un grupo metilo. Los otros cuatro aminoácidos no polares tienen cadenas laterales más complejas, como se muestra aquí:

La fenilalanina (el aminoácido alanina, más un grupo fenilo) y el triptófano son dos de los únicos tres aminoácidos aromáticos (o que contienen benceno). Estos anillos absorben luz ultravioleta con una longitud de onda de 280 nanómetros (nm). Debido a estos anillos, un escaneo rápido bajo luz ultravioleta a 280 nm puede dar a un bioquímico una estimación decente de la concentración de proteínas. Observe que la prolina tiene un anillo especial: su cadena lateral se conecta al grupo amino del aminoácido para formar el anillo. Debido a esta curvatura especial, la prolina provoca una torsión siempre que está presente dentro de una proteína, lo que permite que las proteínas se plieguen de formas especiales en 3D. Aunque no contiene un anillo, la metionina también es especial, ya que es uno de los dos únicos aminoácidos que contienen azufre. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares se utilizan para formar partes de proteínas que no entran en contacto con el agua. Por ejemplo, algunas proteínas atraviesan la membrana celular, lo que significa que gran parte de la proteína está incrustada dentro de la parte no polar de la membrana celular. Estas proteínas están compuestas por muchos aminoácidos apolares.

Cadenas laterales de aminoácidos polares

A veces, los átomos dentro de un enlace no comparten los electrones por igual. Estos enlaces se denominan polares y seis aminoácidos tienen cadenas laterales polares. En todas menos una de estas cadenas laterales, el oxígeno es el elemento que está acaparando los electrones, lo que provoca la polaridad. La mayoría de las cadenas laterales de aminoácidos polares son bastante sencillas pero contienen un elemento electronegativo (amante de los electrones) como el oxígeno que causa la polaridad. Sin embargo, hay dos aminoácidos polares dignos de mención. La cisteína, como la metionina, contiene azufre. Los grupos -SH al final de dos cadenas laterales de cisteína pueden unirse, formando un puente disulfuro. Estos enlaces covalentes permiten que se formen estructuras proteicas especiales y son responsables de formas únicas, como el cabello rizado que se encuentra en algunos humanos. La tirosina también es digna de mención, ya que tiene la tercera y última cadena lateral aromática. Los aminoácidos polares se colocan apropiadamente en ambientes polares. Las proteínas que están en contacto con soluciones acuosas (similares al agua), como sangre, líquido intersticial o citoplasma, deben estar formadas por muchos aminoácidos polares.

Cadenas laterales de aminoácidos básicos

Tres aminoácidos tienen cadenas laterales cargadas positivamente, lo que les confiere propiedades alcalinas (similares a las de una base). Las cadenas laterales de lisina, arginina e histidina son combinaciones diferentes de grupos metilo y amino, y son sus grupos amino los que les dan sus propiedades básicas. La histidina es otro aminoácido con estructura de anillo. Los aminoácidos básicos son útiles en lugares que están muy cargados negativamente, como cerca del ADN o en enzimas que entran en contacto con iones cargados negativamente.

Cadenas laterales de aminoácidos ácidos

Por último, pero no menos importante, están los dos aminoácidos ácidos, que tienen cadenas laterales cargadas negativamente:

Tenga en cuenta que el aspartato y el glutamato son idénticos excepto por un grupo metilo. Estos aminoácidos son más útiles en entornos con carga positiva, como los lugares donde los iones de Na + y K + pueden ser frecuentes.

Resumen de la lección

La mayoría de los organismos dependen de los mismos 20 aminoácidos para producir la mayoría de sus proteínas. Cada aminoácido es idéntico excepto por su cadena lateral o grupo R. Es la carga, la forma, la polaridad y el tamaño de una cadena lateral lo que le da a cada aminoácido sus propiedades bioquímicas únicas. Las cadenas laterales de aminoácidos se agrupan típicamente en categorías no polares, polares, ácidas y básicas. No polar significa que los electrones se comparten de manera uniforme entre los átomos unidos, mientras que las cadenas laterales de aminoácidos polares se producen cuando los átomos dentro de un enlace no comparten los electrones por igual. Tres aminoácidos tienen cadenas laterales cargadas positivamente, lo que les confiere propiedades alcalinas o similares a las de una base. Por último, los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales cargadas negativamente. Las proteínas se construyen con secuencias de aminoácidos específicas basadas en la función y el hogar final de esa proteína. Las proteínas que tienen un hogar en un entorno no polar, por ejemplo, estarán llenas de aminoácidos con cadenas laterales no polares, mientras que las proteínas que se encuentran con moléculas cargadas negativamente contendrán varios aminoácidos básicos dentro de su secuencia.

Rodrigo Ricardo Editor y fundador