Ejemplos de proteínas globulares, solubilidad, estructura y función

¿Son las proteínas solubles en agua?

No todas las proteínas son solubles en agua. La solubilidad de las proteínas depende de su forma tridimensional después del plegado y de los aminoácidos que se encuentran en la superficie. Para que una proteína sea soluble en agua, los residuos de aminoácidos visibles deben ser hidrófilos, lo que significa que pueden interactuar con el agua. Los residuos hidrofóbicos no interactúan con el agua. Hay diferentes tipos de proteínas y algunas son solubles en agua y otras no. Por ejemplo, las proteínas globulares tienden a ser solubles en agua, mientras que las proteínas fibrosas largas normalmente no lo son.

Estructura de la proteína globular

Las proteínas globulares tienen hasta cuatro niveles de estructura. La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. La estructura secundaria son los patrones de enlaces de hidrógeno que se producen entre los aminoácidos de la cadena polipeptídica. Hay dos estructuras principales que se producen, hélices alfa o láminas con pliegues beta. Una sola cadena polipeptídica suele tener algunos de ambos. La estructura terciaria de una proteína es la forma tridimensional.

Los niveles de estructura proteica.

Las cadenas de polipéptidos se pliegan en esta forma en función de las interacciones entre las estructuras secundarias y las interacciones termodinámicas con el agua. Los residuos de aminoácidos no polares o hidrófobos no se mezclan bien con el agua y harán que la proteína se pliegue de una manera que los esconda en el interior de la proteína. Los residuos de aminoácidos polares o hidrófilos se enfrentarán al exterior de la proteína y podrán interactuar con el agua. Esto hace que las proteínas globulares sean solubles en agua.

Algunas proteínas globulares también tienen un nivel adicional de estructura llamado estructura cuaternaria. En la estructura cuaternaria, existen múltiples cadenas polipeptídicas que forman subunidades de una proteína. Un ejemplo de proteína globular que tiene estructura cuaternaria es la hemoglobina.

Estructura de ovoalbúmina

La ovoalbúmina es una proteína que se encuentra en las claras de huevo. La ovoalbúmina está compuesta por 385 aminoácidos. El tamaño de la proteína se mide en masa molecular y la ovoalbúmina tiene una masa molecular de 45 kD. La estructura secundaria de la ovoalbúmina es un 30% de hélices alfa y un 32% de láminas plisadas beta. Como estructura terciaria, la ovoalbúmina es una proteína globular. En la célula, también tiene azúcares adheridos a la superficie, lo que la convierte en una glicoproteína.

Función de la proteína globular

Las proteínas globulares tienen una amplia gama de funciones dentro de la célula. La función de cualquier proteína depende de su forma, que está relacionada con los niveles de la estructura descrita anteriormente. Existen algunos tipos principales de funciones para las proteínas globulares:

• Enzimas
• Anticuerpos
• Mensajeros
• Transportadores
• Proteínas estructurales

Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores y aceleran las reacciones químicas. Tienen una cavidad interna llamada sitio activo que tiene residuos de aminoácidos que están especializados para llevar a cabo las reacciones químicas. Los anticuerpos son proteínas globulares que viajan a través de la sangre y se adhieren a los patógenos y activan el sistema inmunológico. Las proteínas globulares también pueden actuar como mensajeros, como hormonas como la insulina. Las hormonas viajan a través de la sangre y se adhieren a los receptores y cambian la función de los tejidos diana. Las hormonas regulan muchos procesos en el cuerpo, como el sueño, el estado de ánimo, el apetito, el crecimiento, la reproducción y más.

Las proteínas globulares también transportan materiales dentro de las células y alrededor del cuerpo. La hemoglobina, por ejemplo, es una proteína globular que transporta oxígeno por todo el cuerpo. Las proteínas estructurales que sostienen la célula también pueden ser proteínas globulares. La actina, por ejemplo, es una proteína globular que se puede ensamblar en largas hebras llamadas microfilamentos. Los microfilamentos son una parte importante del citoesqueleto y proporcionan estructura y soporte a la célula.

La función de las proteínas está muy relacionada con la estructura. Si se cambia la estructura de una proteína, es posible que ya no pueda cumplir su función en la célula. La desnaturalización, por ejemplo, es un proceso en el que las altas temperaturas o los cambios de pH interrumpen los enlaces de hidrógeno en la estructura de las proteínas. Esto conduce a una pérdida de estructura cuaternaria, terciaria y secundaria y puede hacer que la proteína deje de funcionar.

Cocinar claras de huevo es un ejemplo de desnaturalización. Cuando se cocina un huevo, la proteína ovoalbúmina se desnaturaliza con el calor. Cambia de forma y así la clara de huevo cambia de consistencia, de un líquido en el huevo a un sólido gelatinoso en la sartén.

La desnaturalización es el proceso de cambiar la estructura de una proteína.

Ejemplos de proteínas globulares

Hay muchos ejemplos de proteínas globulares, incluidas las siguientes:

• Hemoglobina
• Inmunoglobulina
• Insulina
• Glucagón
• Ovoalbúmina
• Hormona de crecimiento
• Anhídrido carbónico

La hormona del crecimiento es una hormona proteica que se produce en el cerebro en la glándula pituitaria y viaja a través de la sangre para controlar el crecimiento y el desarrollo durante la niñez. La anhidrasa carbónica es una proteína globular en la sangre, el páncreas y el riñón. Cataliza la conversión de dióxido de carbono en ácido carbónico, que puede disolverse en la sangre y transportarse a los pulmones para exhalar.

Resumen de la lección

Las proteínas globulares también se denominan proteínas esféricas y reciben su nombre por su forma esférica, como la ovoalbúmina, la proteína de las claras de huevo. Las proteínas globulares son solubles en agua. Las proteínas globulares tienen cuatro niveles de estructura:

• Primario: la secuencia de aminoácidos
• Secundario: los patrones de enlace de hidrógeno de hélices alfa o láminas plegadas en beta
• Terciario: la forma tridimensional de la proteína.
• Cuaternario: asociación de múltiples cadenas polipeptídicas en subunidades.

Las proteínas pueden perder su estructura a través del proceso de desnaturalización , donde las altas temperaturas o los cambios en el pH interrumpen los enlaces de hidrógeno en la proteína. Las proteínas globulares tienen varias funciones importantes en el cuerpo que incluyen:

• Enzimas
• Anticuerpos
• Hormonas

Las proteínas globulares como estas son solubles en agua y tienen residuos hidrófilos en su capa externa para interactuar con las moléculas de agua. Los residuos hidrófobos se encuentran en el interior y están ocultos de las interacciones con el agua.