Péptidos: Definición, enlace y terapia

Rodrigo Ricardo Publicado el 7 abril, 2024 8 minutos y 29 segundos de lectura

¿Qué es un péptido?

Una ilustración del interior de una célula muestra un ribosoma púrpura que conecta aminoácidos redondos y rosados ​​en una cadena.

Un péptido es un grupo corto de aminoácidos conectados mediante enlaces peptídicos formando una cadena. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que incluyen ácidos carboxílicos y grupos funcionales amino. Los péptidos son parte de la clase química de polímeros ya que contienen múltiples unidades más pequeñas o monómeros. Dado que los péptidos son producidos por organismos vivos, también pueden considerarse biopolímeros. Los péptidos contienen entre dos y 50 aminoácidos. Los polipéptidos son cadenas formadas por 50 o más aminoácidos. Como definición alternativa de péptido, los péptidos son los componentes básicos de las proteínas. Largas cadenas de polipéptidos forman proteínas que realizan una amplia gama de funciones biológicas.

¿Qué son los enlaces peptídicos?

Un enlace peptídico es otro término para un enlace covalente entre dos aminoácidos. Los enlaces covalentes ocurren cuando los átomos comparten electrones y forman pares o grupos. Los enlaces peptídicos se forman cuando se atraen los extremos opuestos de los aminoácidos.

Los aminoácidos tienen un grupo carboxilo ({eq}COOH{/eq}) en un extremo y un grupo amino ({eq}NH_2{/eq}) en el otro. Cuando los extremos opuestos de dos aminoácidos interactúan, sufren síntesis por deshidratación. En este proceso, los aminoácidos se combinan y liberan una molécula de agua ({eq}H_2O{/eq}).

Un diagrama en blanco y negro muestra diagramas moleculares de dos aminoácidos que pierden una molécula de agua mientras forman un péptido.

Los átomos restantes de nitrógeno e hidrógeno forman un doble enlace al compartir dos electrones. Esta combinación conecta las dos moléculas en un enlace covalente peptídico. Un péptido contiene dos o más aminoácidos.

Propiedades de los péptidos

La composición química de un péptido determina sus propiedades químicas y físicas.

Polaridad

Los péptidos se forman mediante enlaces covalentes no polares porque los aminoácidos que los componen tienen cargas similares. En los enlaces covalentes polares, las regiones moleculares tienen diferentes cargas eléctricas. Los electrones son atraídos por partículas cargadas positivamente, por lo que los electrones en los enlaces covalentes polares son atraídos con más fuerza hacia regiones moleculares positivas. Estos enlaces se denominan enlaces polares porque los electrones se comportan como imanes atraídos hacia el polo terrestre.

Solubilidad

Las moléculas no polares como los péptidos son insolubles o hidrofóbicas porque no se mezclan bien con el agua, una molécula polar. Los péptidos no se disuelven en agua.

Carga eléctrica

Las moléculas no polares tampoco tienen carga, por lo que los péptidos no tienen carga eléctrica.

Estabilidad

Las cadenas peptídicas son relativamente estables porque sus enlaces covalentes comparten dos electrones. Este doble enlace forma una conexión más fuerte que los enlaces covalentes que solo comparten un electrón.

Interacciones con proteínas

Las cadenas peptídicas forman proteínas, pero también pueden interactuar con proteínas. Cada proteína tiene una forma única determinada por los péptidos y aminoácidos que la componen. Al igual que las piezas de un rompecabezas, una proteína sólo puede interactuar con componentes celulares que tengan una forma complementaria y coincidente. Los péptidos pueden interactuar con las proteínas cuando tienen la forma correcta.

Estos péptidos que interactúan son a menudo secuencias cortas de aminoácidos que se encuentran en regiones proteicas que de otro modo no serían funcionales. Sin embargo, las secuencias pueden tener efectos poderosos cuando se conectan con otra proteína. Las interacciones proteína-péptido hacen que las proteínas transmitan señales celulares, copien ADN, expresen genes y más.

Tipos de péptidos

Los péptidos se combinan para formar polipéptidos o proteínas, que se encargan de todo el trabajo celular. Por tanto, diferentes tipos de péptidos realizan diversas tareas.

Péptidos ribosómicos

Los ribosomas celulares ensamblan péptidos ribosómicos a partir de aminoácidos. Los ribosomas utilizan información genética transportada desde el núcleo de una célula mediante ARN mensajero para construir polipéptidos. Los ribosomas utilizan 20 aminoácidos para formar proteínas, que pueden modificarse después de su producción.

Péptidos no ribosómicos

Los péptidos no ribosómicos (NRP) se construyen mediante enzimas y otros mecanismos distintos de los ribosomas. Estos péptidos no se ensamblan según las instrucciones del ARN mensajero. En cambio, cada NRP se construye mediante un mecanismo diferente. Cada enzima sólo produce un único tipo de NRP.

Los NRP son más comunes en bacterias y hongos. Muchos péptidos antibióticos tienen usos médicos porque producen antibióticos como actinomicina, isopenicilina N, daptomicina, vancomicina y andrimid.

Péptidos sintéticos

Los péptidos sintéticos son moléculas creadas en laboratorio diseñadas para realizar tareas específicas. Estos péptidos a menudo provienen de péptidos naturales y luego se modifican para realizar una nueva función. Los péptidos sintéticos se crean interrumpiendo la síntesis por deshidratación para evitar que los aminoácidos se unan de la forma típica. Luego, los péptidos se modifican para adoptar una nueva forma y realizar una nueva tarea. Finalmente, los péptidos se estabilizan para su producción en masa.

Peptonas

Las peptonas son porciones de una cadena peptídica que se producen cuando las proteínas se descomponen durante la digestión. Las peptonas se crean mediante hidrólisis, donde las moléculas de agua degradan otras sustancias. Los péptidos normalmente no son solubles, pero los ácidos y las enzimas del tracto digestivo dañan sus enlaces peptídicos, lo que permite que el agua rompa aún más los enlaces.

Las peptonas son más fáciles de absorber y digerir que las cadenas peptídicas completas, ya que son más pequeñas, solubles en agua y más reactivas que los péptidos. Estas propiedades también hacen que las peptonas sean útiles en la investigación biológica y farmacéutica.

Usos de péptidos

Una fotografía muestra dos frascos de insulina de vidrio transparente, cada uno de ellos etiquetado con una pegatina blanca, sobre un fondo blanco.

Los péptidos se forman e interactúan con las proteínas, por lo que estas moléculas tienen muchos usos diferentes. En el cuerpo, los péptidos construyen las proteínas que impulsan todos los procesos celulares. Detrás de cada función corporal hay una proteína (o varias proteínas) formada por péptidos. Los péptidos se comunican, crean movimiento, proporcionan estructura y protección, y mucho más.

Los péptidos interactúan con las proteínas para desencadenar tareas y comunicación. Dado que los péptidos pueden estimular la acción celular, son tratamientos populares para una variedad de problemas. Los suplementos de péptidos se utilizan a menudo para desencadenar la curación y el rejuvenecimiento. Por ejemplo, los tratamientos para el cuidado de la piel pueden contener péptidos que promueven la producción de colágeno y los suplementos para el cuidado de heridas pueden contener péptidos para estimular la curación.

¿Qué es la terapia con péptidos?

La terapia con péptidos utiliza péptidos naturales y sintéticos para tratar problemas médicos como diabetes, VIH, dolor crónico, presión arterial alta, cáncer, migrañas, mal funcionamiento del hígado, deficiencias hormonales y mucho más. Los péptidos son tratamientos eficaces porque tienen resultados específicos y predecibles, rara vez desencadenan respuestas inmunitarias negativas y su producción es económica.

Sin embargo, la terapia con péptidos también tiene desventajas. Los péptidos no polares luchan por moverse a través de las membranas celulares polares, por lo que interactúan mejor con las proteínas celulares externas. Los péptidos también se descomponen rápidamente en el cuerpo. Las inyecciones de péptidos evitan el sistema digestivo y entregan péptidos a los músculos o al torrente sanguíneo, evitando que se descompongan en peptonas durante la digestión.

Ejemplos de péptidos

Hay muchos tipos de péptidos naturales y sintéticos, especialmente a medida que avanzan las técnicas de investigación biomédica.

  • El colágeno es un péptido ribosómico natural que se encuentra en todo el cuerpo humano. Más de una cuarta parte de la proteína del cuerpo de una persona es colágeno. La piel, el cabello, las uñas, los huesos y el tejido conectivo contienen colágeno. Este péptido crea fuerza, estructura y apoyo dondequiera que se encuentre.
  • La semaglutida es un péptido sintético que se utiliza para tratar la diabetes y la obesidad. También conocida por las marcas Ozempic y Wegovy, la semaglutida es parte de la familia de medicamentos del péptido 1 similar al glucagón (GLP-1). La semaglutida cambia la forma en que se produce y utiliza la insulina en el cuerpo, lo que afecta el apetito, la digestión y el azúcar en sangre.

Resumen de la lección

Un péptido es un grupo de aminoácidos conectados mediante enlaces peptídicos para formar una cadena. Un enlace peptídico, también conocido como enlace covalente, se produce cuando los átomos de una molécula comparten electrones. Estos enlaces se forman mediante síntesis por deshidratación, donde se libera una molécula de agua a medida que se combinan las partículas. Los péptidos son no polares, insolubles, no cargados y relativamente estables. Forman proteínas y pueden comunicarse con proteínas para desencadenar el trabajo celular.

Tanto los péptidos ribosómicos como los péptidos no ribosómicos se producen de forma natural. Los péptidos sintéticos se fabrican para realizar determinadas tareas. Las peptonas se crean cuando los péptidos se digieren como alimento. Dado que los péptidos forman proteínas, tienen una amplia gama de usos. La terapia con péptidos y las inyecciones de péptidos introducen péptidos en el cuerpo para estimular la respuesta deseada.

Explora más sobre este tema

Selecciona un tema y sigue aprendiendo...

Rodrigo Ricardo
Rodrigo Ricardo Editor y fundador