Estructura de la hemoglobina ¿Cuáles son las 4 estructuras de la proteína?

¿Cuáles son las 4 estructuras de las proteínas?

Las proteínas son necesarias para los organismos vivos y forman la base de los aminoácidos, el material genético contenido en el ADN, las enzimas que catalizan las reacciones e incluso los músculos de nuestro cuerpo. Para lograr estas importantes funciones, las proteínas deben existir en una configuración o forma específica . Estas formas de proteínas se clasifican en cuatro niveles: primario, secundario, terciario y cuaternario. Cada una de estas cuatro estructuras se basa en la secuencia de aminoácidos de una proteína, que a su vez determina cómo se pliega y utiliza cada proteína en el cuerpo. Veamos estos cuatro niveles de estructura de proteínas con más detalle a continuación.

Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia de aminoácidos real que se encuentra en un péptido. La estructura primaria de una proteína se puede visualizar como una cadena de aminoácidos en forma lineal. A veces denominada secuencia de proteínas, la estructura primaria determina la forma final de una proteína debido a las fuerzas de atracción entre diferentes moléculas. Por ejemplo, la presencia de dos cisteínas en una secuencia de aminoácidos en su estructura primaria puede influir en la formación de puentes disulfuro, un elemento estructural importante en las estructuras proteicas de orden superior. En el ejemplo de la estructura primaria de una proteína a continuación, vemos la siguiente secuencia de aminoácidos: glicina, serina, glicina, alanina, glicina y alanina. El orden específico de estos aminoácidos determina la forma final de la proteína, en este caso, una proteína de seda producida por algunos insectos.

Un ejemplo de la estructura primaria de la fibroína de seda.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína constituye las formas tridimensionales formadas por diferentes secciones de un péptido. Estas formas localizadas son producidas por motivos o estructuras como hélices alfa y láminas beta . Las hélices alfa se crean mediante enlaces de hidrógeno entre los residuos carbonilo (CO) y NH de los aminoácidos que se encuentran en la secuencia de la proteína. Esto produce una espiral hacia la derecha muy parecida al ADN. Las láminas beta también están formadas por enlaces de hidrógeno, esta vez entre hebras beta. Las hebras beta son cadenas de péptidos en los que los residuos hidrófobos e hidrófilos se encuentran en lados opuestos de la columna vertebral. Las hebras beta pueden correr paralelas (en la misma dirección) o antiparalelas (en la dirección opuesta) entre sí. Las hélices alfa y las láminas beta están unidas por bucles y giros, también creados por enlaces de hidrógeno entre los residuos que se encuentran en la estructura del polipéptido. A veces, también se pueden encontrar espirales aleatorias en la estructura secundaria de una proteína. Sin embargo, las bobinas aleatorias no se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno. En el siguiente ejemplo de una estructura secundaria, comenzando desde el extremo N, vemos una hélice alfa seguida de cinco hojas beta unidas por una serie de vueltas.

Un ejemplo de péptido en su estructura secundaria.

Estructura terciaria

Mientras que la estructura secundaria de una proteína posee formas tridimensionales localizadas, la estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional general de la proteína completa, incluidas todas las disposiciones de sus átomos. La estructura tridimensional de una proteína a menudo consta de diferentes dominios o unidades distintas que constan de 100 a 200 residuos plegados. La estructura terciaria de una proteína proporciona la base de cómo se ve y se comporta la proteína. Las estructuras terciarias están formadas por enlaces entre los grupos R que se encuentran en las cadenas laterales de cada aminoácido. En la estructura tridimensional debajo de la artemina, una proteína que se encuentra en los humanos, vemos los enlaces que se forman entre dos dominios que consisten en hélices alfa y hojas beta.

La estructura terciaria de la artemina, una proteína que se encuentra en los humanos.

Estructura cuaternaria

Mientras que la estructura terciaria proporciona la forma tridimensional general de una proteína, las estructuras cuaternarias se forman cuando múltiples cadenas de péptidos se unen entre sí para crear un complejo proteico más grande. La estructura cuaternaria representa la estructura funcional final de una proteína compuesta de diferentes motivos tridimensionales. Algunos de estos motivos incluyen haces de hélices alfa, horquillas beta (un giro cerrado formado por láminas beta) y bobinas enrolladas (múltiples hélices que se envuelven entre sí). El siguiente ejemplo es la estructura cuaternaria de la hemoglobina. Veamos más a fondo la estructura de la hemoglobina.

Hemoglobina en su estructura cuaternaria.

¿Cuál es la estructura de la hemoglobina?

En los seres humanos, así como en muchos otros organismos vertebrados, la estructura cuaternaria de la hemoglobina es un tetrámero, en el que se encuentran dos subunidades alfa y dos subunidades beta. Al dividir la molécula de hemoglobina por la mitad utilizando el eje vertical, cada lado consta de una subunidad alfa y una subunidad beta. Esto crea simetría entre los dos lados de esta molécula. Cada una de estas subunidades se compone de 7 u 8 hélices y contiene un bolsillo de unión para el hemo, un compuesto a base de hierro que se utiliza para unir oxígeno en los glóbulos rojos. Cada hemo contiene dos partes principales: un anillo de porfirina en el que se une un ion ferroso. En el centro de la molécula hay una cavidad central de agua. Debido a que hay cuatro subunidades que contienen hemo, la hemoglobina posee cuatro sitios de unión al oxígeno. Cuando el oxígeno se une a una de estas subunidades, las subunidades restantes poseen una mayor afinidad por el oxígeno, lo que resulta en la unión cooperativa de oxígeno por cada subunidad. Esto cambia la conformación de la proteína hemoglobina de un estado «tenso» a un estado «relajado». El estado relajado representa la hemoglobina unida al oxígeno.

Anemia falciforme

En las personas que poseen una mutación en la proteína de la hemoglobina, la anemia de células falciformes representa un problema de salud importante. La anemia de células falciformes es el resultado de un cambio en un aminoácido (valina en lugar de ácido glutámico) en la estructura primaria de la hemoglobina, específicamente en la unidad beta. Esto produce un glóbulo rojo con una forma de hoz distinta y polímeros de proteína donde todas las subunidades de diferentes moléculas de hemoglobina crean una hebra larga. Debido a que esta mutación produce un cambio en la estructura de la hemoglobina, la proteína no puede funcionar y unirse al oxígeno. Como resultado, estas células falciformes tienen una vida útil más corta en comparación con los glóbulos rojos sanos y son propensas a bloquear el flujo normal de sangre. En individuos homocigóticos recesivos para esta afección (que contienen dos copias del alelo recesivo), esta mutación produce anemia de células falciformes en toda regla. Sin embargo, en las personas heterocigotas (que tienen una copia de cada alelo recesivo y dominante), tener el rasgo de células falciformes puede ayudar a proteger contra la malaria. Esto se debe a la capacidad reducida de Plasmodium falciparum, el organismo responsable de la malaria, para infectar los glóbulos rojos.

Una ilustración que muestra glóbulos rojos falciformes.

Desnaturalización y plegamiento de proteínas

La desnaturalización representa un proceso por el cual una proteína pierde su estructura tridimensional a través de la ruptura de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de la molécula. Esta pérdida de estructura hace que la proteína no funcione. Algunas causas comunes de desnaturalización incluyen calor, niveles anormales de pH y la presencia de compuestos orgánicos que contienen alcohol. En la mayoría de los casos, una vez que se ha eliminado la causa de la desnaturalización, la proteína volverá a su estado conformacional nativo oa su estructura de funcionamiento adecuado.

Resumen de la lección

Las proteínas son necesarias para todos los organismos vivos y poseen una variedad de funciones diferentes. En cuanto a su estructura, las proteínas se encuentran en cuatro configuraciones o formas diferentes:

• Primario : la secuencia de aminoácidos real
• Secundario : formas tridimensionales localizadas que consisten en motivos como hélices alfa y hojas beta
• Terciario : la forma tridimensional general de la molécula de proteína completa compuesta de dominios o unidades distintas.
• Cuaternario : la forma funcional tridimensional de un complejo proteico formado por múltiples cadenas de péptidos.

La hemoglobina representa una proteína que posee una estructura cuaternaria. Consta de cuatro subunidades, la hemoglobina es responsable de unir el oxígeno en los glóbulos rojos. En las personas con anemia de células falciformes , hay un cambio en un aminoácido (valina en lugar de ácido glutámico) que provoca que los glóbulos rojos falciformes no puedan unirse eficazmente al oxígeno. La desnaturalización ocurre cuando un complejo de proteínas pierde su estructura tridimensional debido a la interrupción de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la molécula. La desnaturalización cambia la forma de la proteína, dejándola no funcional.

Rodrigo Ricardo Editor y fundador