Tasa de reacción enzimática: factores y catalizadores

Rodrigo Ricardo Publicado el 1 octubre, 2020 6 minutos y 29 segundos de lectura

Por qué necesitamos enzimas

Cuando las personas completan funciones vitales aparentemente rutinarias, como comer, sus cuerpos experimentan cambios químicos impulsados ​​por enzimas. Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, en otras palabras, las activan. Los catalizadores aceleran las reacciones químicas sin cambiar ellos mismos.

Existen numerosas enzimas dentro de los organismos vivos. Algunas de las más comunes que se encuentran dentro de nuestro cuerpo incluyen amilasa, proteasa y lipasa (por nombrar algunas). Cada uno de estos realiza una función específica. Por ejemplo, la amilasa ayuda a descomponer los carbohidratos en los alimentos que comemos, la proteasa descompone las proteínas y la lipasa descompone las grasas. Todas las enzimas son importantes y todas funcionan de manera similar.

Cómo funcionan las enzimas

Las enzimas ayudan a acelerar las reacciones químicas al reducir la energía de activación , que es la energía necesaria para que se produzca una reacción química. Cuando hay enzimas presentes, este requerimiento de energía se reduce, permitiendo que la reacción ocurra más rápidamente. Podemos ver un ejemplo de esto:

Función enzimática
Función enzimática

Este gráfico tiene dos líneas que muestran las velocidades de reacción con enzimas (en azul) y sin enzimas (en rojo). La línea de puntos representa la energía de activación necesaria para que ocurra esta reacción. Observe cómo se requiere menos energía en la reacción impulsada por enzimas. La enzima permite que la reacción ocurra más rápidamente que la reacción sin una enzima. Las enzimas son muy útiles; sin embargo, el entorno puede alterar sus velocidades de reacción.

Tasa de reacción impactante

Hay varios factores que pueden influir en la velocidad de las reacciones enzimáticas. Los más comunes incluyen cambios en el pH, la temperatura o la concentración del sustrato. El sustrato es el compuesto con el que se une una enzima. Más sobre esto más adelante.

Todas las enzimas tienen un pH óptimo en el que funcionan mejor. La escala de pH va de 1 a 14 y es una medida de cuán ácida o básica es una sustancia. Por ejemplo, algo con un valor de pH de 2 representa un ácido fuerte, como el jugo de limón. Por el contrario, un valor de pH de 13 representa una base fuerte, como la lejía. Fuera de sus rangos óptimos, las enzimas funcionan con menor eficacia. Esto se ilustra fácilmente con la ayuda de gráficos. Eche un vistazo a este diagrama:

PH óptimo de la enzima
PH óptimo de la enzima

Esta imagen demuestra cómo el pH influye en la actividad enzimática. Aquí tenemos tres enzimas diferentes (pepsina, amilasa salival y arginasa). ¿Ves cómo la pepsina funciona muy bien a un pH de 2 y, sin embargo, tanto la amilasa salival como la arginasa no funcionan? Esto se debe a que el pH óptimo de la pepsina es de alrededor de 2, mientras que la amilasa salival tiene un óptimo de alrededor de 7 y la arginasa en aproximadamente 9,5. Colocar una enzima en un ambiente con su pH óptimo aumentará la velocidad de reacción. Si el ambiente está fuera de su rango óptimo, la velocidad de reacción de la enzima disminuirá.

El cambio de temperatura también puede provocar fluctuaciones en la velocidad de reacción. Nuevamente, al igual que con el pH, todas las enzimas tienen una temperatura óptima. Sin embargo, al explicar cómo influye la temperatura en la velocidad de reacción, podemos utilizar las tendencias generales. Esto se debe a que el aumento de la temperatura aumentará la velocidad de reacción de casi todas las enzimas, mientras que la disminución de la temperatura tendrá un efecto inverso. Eche un vistazo al siguiente ejemplo:

Influencia de la temperatura en la función enzimática
Influencia de la temperatura en la función enzimática

En este gráfico, podemos ver cómo la velocidad de reacción aumenta a medida que aumenta la temperatura. Sin embargo, una vez que se alcanza una cierta temperatura (aproximadamente 40 grados Celsius para la mayoría de las enzimas), la velocidad de reacción disminuye rápidamente. Esto se debe a que la enzima se desnaturaliza o esencialmente se destruye. Una enzima desnaturalizada no funciona o funciona muy mal. Entonces, para recapitular, la velocidad de reacción aumenta con el aumento de la temperatura hasta que la temperatura se calienta demasiado y luego la enzima se desnaturaliza.

Finalmente, llegamos a la concentración de sustrato . Recuerde de hace un momento que los sustratos son los compuestos con los que se unen las enzimas. Un ejemplo de combinación de enzima y sustrato es la catalasa (que es la enzima) y el peróxido de hidrógeno (que es el sustrato). La catalasa descompone el peróxido de hidrógeno en agua y gas oxígeno. El aumento de la cantidad de sustrato aumenta la velocidad de reacción, pero solo hasta cierto punto.

Influencia de la concentración de sustrato en la función enzimática
Influencia de la concentración de sustrato en la función enzimática

Suponga que tiene dos moléculas de enzima que se encargan de descomponer el sustrato. Piense en ellos como dos estudiantes de karate que rompen bloques de madera. Si los bloques de madera están espaciados uniformemente en un área, los estudiantes de karate deben viajar de un bloque a otro, rompiéndolos a medida que avanzan. Este espaciado limita la rapidez con que pueden romper la madera. Ahora, suponga que aumentamos la cantidad de bloques de madera dentro de nuestro espacio hipotético. Esto hace que los bloques de madera (nuestro sustrato) estén más disponibles para los estudiantes de karate y, como no necesitan viajar tan lejos entre los bloques, pueden romper los bloques de madera más rápidamente.

Sin embargo, si aumentamos continuamente la concentración de bloques de madera, los estudiantes de karate eventualmente se sentirán abrumados. Simplemente, no pueden trabajar continuamente más rápido; hay un límite físico a su velocidad y eficiencia. Tal es el caso de las enzimas; el aumento de la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción de la enzima hasta que alcanzamos un límite físico, que llamamos saturación. La saturación es el punto donde la velocidad de reacción de la enzima deja de aumentar junto con el aumento de la concentración de sustrato.

Resumen de la lección

Dediquemos unos minutos a repasar lo que hemos aprendido. Las enzimas aceleran las reacciones químicas sin consumirse. Una enzima actúa como catalizador , que es algo que hace que las cosas se muevan. En este caso, ese algo es una reacción química. Las enzimas logran esto reduciendo la energía de activación, que es la energía requerida para que se produzca una reacción química.

La velocidad de las reacciones químicas se puede alterar cambiando el pH, la temperatura y / o la concentración del sustrato. Los sustratos son los compuestos a los que se unen las enzimas. El pH óptimo aumenta la velocidad de reacción de la enzima, mientras que un pH inferior al óptimo la disminuye. El aumento de temperatura también aumenta la velocidad de reacción de la enzima, hasta que las cosas se calientan demasiado, entonces la enzima se desnaturaliza y deja de funcionar. La desnaturalización de una enzima esencialmente la destruye. Finalmente, aumentar la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción hasta alcanzar la saturación , lo que ocurre cuando la velocidad de reacción de la enzima ya no aumenta junto con el aumento de la concentración de sustrato.

Continua con:

  1. Tasa Variable: Qué es, Características y Ejemplos
  2. Optimización de Tasa de Conversión (CRO): Definición, Importancia y Ejemplos
  3. ¿Qué es una Reacción Química? Definición y Ejemplos
  4. ¿Qué factores contribuyeron al declive del Imperio Español?
  5. ¿Qué Factores Influyen en el Costo de un Seguro?
  6. ¿Qué factores contribuyeron al estallido de la Guerra Civil Española?

Explora más sobre este tema

Selecciona un tema y sigue aprendiendo...

Rodrigo Ricardo
Rodrigo Ricardo Editor y fundador