Moléculas de Proteína: Definición, función y ejemplos

¿Qué es una molécula de proteína?

Una molécula de proteína es una molécula orgánica formada por los elementos carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno y azufre. Los componentes básicos de las proteínas contienen un carbono central unido a un grupo de cadena lateral, un grupo amina, un grupo carbonilo y un átomo de hidrógeno. Las moléculas de proteínas son increíblemente importantes y comprenden muchas estructuras y funciones dentro de la célula.

Las moléculas de proteínas pueden ser estructurales, como la actina o la tubulina, y dar forma a la célula. Las moléculas de proteínas también pueden ser funcionales, como las enzimas que llevan a cabo importantes reacciones metabólicas. Las proteínas pueden enviar mensajes entre células, como las hormonas, e incluso proteger al cuerpo contra patógenos como partes funcionales del sistema inmunológico, como los anticuerpos.

Estructura molecular de la proteína

La estructura molecular de la proteína se divide en cuatro niveles que, en última instancia, le dan a la proteína su forma o conformación tridimensional final . Las proteínas están hechas de monómeros, aminoácidos, bloques de construcción a base de carbono que forman las proteínas. En total, hay 20 aminoácidos diferentes y la combinación y organización únicas le dan a cada proteína su estructura y función.

Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es el número específico y el orden de los aminoácidos que forman la cadena proteica, llamada polipéptido, una molécula de proteína simple. Los aminoácidos individuales están unidos entre sí mediante un enlace peptídico entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Los aminoácidos se ensamblan en cadenas polipeptídicas durante la traducción en el ribosoma. Aquí, un ribosoma lee el mensaje de ARNm y trabaja con el ARN de transferencia (ARNt) para traer los aminoácidos correctos y catalizar la reacción de deshidratación para formar el enlace peptídico.

La estructura primaria es importante porque la ubicación de los diferentes aminoácidos determinará en última instancia la forma y, por tanto, la función de la proteína. Por ejemplo, a los aminoácidos hidrófobos no les gusta entrar en contacto con el entorno acuoso de la célula. Así, al plegarse la ubicación de estos aminoácidos en la cadena polipeptídica quedará oculta, dando así a la proteína una estructura única.

La estructura primaria es tan importante que un solo cambio en los aminoácidos puede alterar toda la función de la proteína. Por ejemplo, la anemia falciforme es un trastorno sanguíneo causado por una mutación puntual en la proteína hemoglobina. Cambia un aminoácido hidrófilo por un aminoácido hidrófobo, ácido glutámico por valina. Esto hace que múltiples moléculas de hemoglobina se peguen y las proteínas se agrupen en los glóbulos rojos. A los aminoácidos hidrofóbicos no les gusta estar expuestos al ambiente acuoso de la célula, por lo que los aminoácidos valina se adhieren a otros, creando moléculas de hemoglobina que se agrupan. Esto provoca la forma falciforme de los glóbulos rojos, lo que hace que queden atrapados en vasos sanguíneos más pequeños del cuerpo.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína está determinada por el patrón de enlaces de hidrógeno de los hidrógenos en los grupos amina y carboxilo. Hay dos estructuras secundarias principales que puede adoptar la cadena polipeptídica: hélice alfa o láminas plisadas beta. Las hélices alfa son formas curvas que parecen escaleras de caracol. Las hélices alfa se crean mediante enlaces de hidrógeno entre los oxígenos carboxílicos y los hidrógenos de amina dentro de la misma cadena.

Las hojas plisadas beta parecen pliegues de acordeón. Las curvaturas en las láminas plisadas beta se estabilizan mediante enlaces de hidrógeno entre el oxígeno carboxílico y los hidrógenos de amina en láminas plisadas beta adyacentes.

La mayoría de las proteínas contienen una combinación de hélices alfa en algunas secciones y láminas plisadas beta en otras. Algunas proteínas también contienen estructuras secundarias adicionales menos comunes. Los giros beta son la tercera estructura secundaria más común. Los bucles omega son un tipo adicional de estructura secundaria, que normalmente se encuentra en las proteínas globulares.

Estructura terciaria

La estructura terciaria de una proteína es la forma tridimensional en que se pliega en el espacio. Después de la síntesis en el ribosoma, es posible que la cadena polipeptídica necesite la ayuda de proteínas chaperonas. Estas proteínas se unen a la cadena polipeptídica y la encierran, permitiéndole plegarse en un entorno aislado. Las proteínas chaperonas también forman enlaces de hidrógeno temporales con la cadena polipeptídica, lo que la estimula a adoptar la forma correcta. Esto permite el plegamiento adecuado y, en última instancia, el funcionamiento adecuado de la proteína. El plegado sin proteínas chaperonas puede dar como resultado una estructura inadecuada e influir en la función de la proteína.

Desnaturalización

En condiciones de mucho calor o pH extremo, la proteína puede desnaturalizarse o perder su estructura. Esto hace que la proteína pierda su función y deje de funcionar correctamente. La desnaturalización reduce la estructura de la proteína al nivel primario, o cadena polipeptídica. Sin la estructura tridimensional única, las proteínas ya no pueden unirse a sus objetivos y realizar su trabajo dentro de la célula. Por ejemplo, muchas enzimas tienen bolsas tridimensionales específicas que se unen a los sustratos y estabilizan los productos intermedios. Si se cambia la forma de la proteína, la enzima no podrá llevar a cabo la reacción.

La desnaturalización juega un papel importante en la respuesta inmune. Durante la infección, nuestro cuerpo aumenta la temperatura al desarrollar fiebre. El aumento de la temperatura corporal está diseñado para debilitar las proteínas del patógeno que invade el cuerpo y potencialmente causar su desnaturalización.

Otro ejemplo más visible de desnaturalización se produce cuando cocinamos huevos. La parte blanca de los huevos está formada, entre otras cosas, por la proteína albúmina. Cuando calentamos los huevos la albúmina pierde su forma y se desnaturaliza. Esto provoca el cambio físico que vemos cuando las claras de huevo pasan de un líquido líquido a un sólido durante la cocción. Por lo general, la desnaturalización es un proceso irreversible y la proteína se dañará irreparablemente y no podrá replegarse. Sin embargo, en condiciones muy específicas, la proteína puede volver a plegarse.

Estructura cuaternaria

No todas las proteínas tienen estructura cuaternaria, pero algunas sí. La estructura cuaternaria es la unión de subunidades dentro de una proteína de múltiples cadenas polipeptídicas. Una proteína que tiene estructura cuaternaria es la hemoglobina. La hemoglobina es la proteína que transporta oxígeno en nuestros glóbulos rojos y está formada por cuatro subunidades. La naturaleza cooperativa de las subunidades permite que la hemoglobina se una al oxígeno de manera más eficiente. Cuando una subunidad cambia su conformación para unirse al oxígeno, también aumenta la afinidad de las otras subunidades por el oxígeno. Esto permite que la hemoglobina se una de manera muy efectiva al oxígeno y lo libere al llegar a los tejidos objetivo.

¿Por qué las proteínas se consideran moléculas orgánicas?

Las moléculas orgánicas son aquellas que contienen el elemento carbono. Las proteínas se consideran moléculas orgánicas debido a la composición química de los aminoácidos que son su monómero. Cada aminoácido consta de un átomo de carbono central. Este átomo de carbono está unido a un átomo de hidrógeno, un grupo amina en un extremo y un grupo carboxilo en el otro extremo. El último enlace disponible es el de las cadenas laterales, también llamado grupo R.

Las cadenas laterales son importantes porque es este grupo el que confiere a los aminoácidos individuales sus propiedades y, por tanto, contribuye a la estructura de la proteína. Por ejemplo, el aminoácido tirosina tiene una cadena lateral grande y voluminosa basada en un anillo de benceno. Esto provoca un impedimento estérico en el plegamiento de la proteína y evita que otros aminoácidos se acerquen demasiado. Otros aminoácidos pueden crear torceduras en la proteína. El aminoácido cisteína tiene un grupo azufre que puede formar enlaces disulfuro con otros aminoácidos cisteína en la cadena polipeptídica. Esto crea torceduras y dobleces en la proteína tridimensional.

Aún así, otros aminoácidos, como el ácido aspártico, tienen cargas en sus cadenas laterales. Esto les permite formar enlaces de hidrógeno y enlaces iónicos dentro de la estructura de la proteína y con otras moléculas. Esto es esencial para que algunas enzimas formen enlaces con sus sustratos y estabilicen productos intermedios que de otro modo obstaculizarían la reacción enzimática.

¿Cómo se ve una molécula de proteína?

Las proteínas tienen una estructura diversa que depende de su función dentro de la célula. Toda la estructura proteica está determinada por la secuencia primaria, así como por la disponibilidad de proteínas chaperonas para el plegamiento y las condiciones adecuadas para evitar la desnaturalización. Veamos algunos ejemplos de formas de proteínas.

Proteinas globulares

Las proteínas globulares son el tipo de estructura más común. Estas proteínas tienen una forma tridimensional de naturaleza globular. Estas proteínas pueden ser enzimas, receptores o moléculas de señalización intracelular. Por ejemplo, la enzima ADN polimerasa es una proteína globular que se une al ADN y participa en la replicación del ADN. La ADN polimerasa tiene secuencias comunes llamadas motivos que le permiten unirse al ADN. Se dice que otras proteínas con motivos similares pertenecen a la misma familia de proteínas. Un ejemplo de motivo proteico de unión al ADN es una cremallera de leucina.

Proteínas fibrosas

Algunas proteínas forman fibras largas en lugar de formas más esféricas. Estas proteínas cumplen funciones estructurales dentro de la célula. Por ejemplo, la tubulina, aunque es una proteína globular, forma estructuras complejas que forman largos tubos que atraviesan la célula. Estas hebras de microtúbulos actúan como carreteras en la célula, permitiendo el transporte de materiales.

Ejemplos de moléculas de proteínas

Las proteínas son un grupo increíblemente numeroso y diverso de moléculas orgánicas. Las proteínas forman estructuras celulares, como el citoesqueleto. También transportan materiales dentro y fuera de la célula, como bombas y canales de proteínas. También transmiten información, como proteínas receptoras y hormonas. Las proteínas incluso regulan la transcripción y cambian la composición genética de la célula, como los factores de transcripción y las enzimas de metilación. Algunos ejemplos de moléculas de proteínas incluyen:

• Hemoglobina: enzima que transporta oxígeno en los glóbulos rojos.
• Receptor de estrógeno: una proteína receptora se une a la hormona estrógeno y actúa como factor de transcripción.
• p53: una proteína supresora de tumores que protege a la célula contra el daño del ADN.
• Histonas: proteínas estructurales que ayudan a organizar el ADN.
• Cadherina: una proteína estructural que ayuda a unir las células vecinas y promueve la estructura del tejido.
• Bomba de sodio-potasio: una proteína de transporte activo que restaura el potencial de membrana natural de las neuronas y permite la comunicación neuronal.
• Acetilcolinesterasa: enzima que descompone la acetilcolina y permite la contracción y relajación repetidas de los músculos.

Resumen de la lección

Las moléculas de proteínas son moléculas orgánicas formadas por los elementos carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno y azufre. Las moléculas de proteínas están formadas por aminoácidos, que se ensamblan en largas cadenas llamadas cadenas polipeptídicas en la estructura primaria. El extremo amino de un aminoácido se une al extremo carboxilo del siguiente durante la traducción. Después de la traducción, algunas proteínas ayudan a plegarse mediante proteínas chaperonas que ayudan a crear los siguientes niveles de estructura.

• Estructura primaria: el orden de los aminoácidos.
• Estructura secundaria: enlace de hidrógeno que crea láminas beta o hélices alfa.
• Estructura terciaria: la estructura tridimensional de la proteína.
• Estructura cuaternaria: la integración de subunidades en la proteína.

Si las proteínas se exponen a un pH extremo o a altas temperaturas, pueden desnaturalizarse y perder su conformación o estructura tridimensional. Esto hace que la proteína sea inerte.

Rodrigo Ricardo Editor y fundador