Reacciones enzimáticas: inhibición y regulación

Regulación enzimática

Enzimas

Entonces, digamos que detuvo al panadero quitando el horno. Luego, con el tiempo, los productos horneados se comen o venden. Llegan las vacaciones y te das cuenta de que otros cientos de galletas serían una muy buena idea. Gracias a Dios, es bastante fácil pedirle al panadero que vuelva a empezar. Está feliz de complacerlo. Después de todo, es panadero y eso es lo que le encanta hacer.

Las enzimas tampoco suelen tener el dominio libre de la célula y sus sustratos. No se les permite correr como locos en una celda, provocando una tormenta. En cambio, están cuidadosamente regulados. Esta regulación puede ser positiva o negativa y sirve para asegurarse de que una enzima funcione cuando sea necesario y no funcione cuando ya no se necesite.

La regulación enzimática puede ser positiva o negativa.

Un activador enzimático es una molécula que regula positivamente la actividad de una enzima. Muchas enzimas requieren activadores para comenzar o continuar un proceso, reconocer un sustrato o alcanzar su velocidad máxima de reacción. En el otro lado de la activación enzimática está la inactivación. Esto se logra mediante un inhibidor o una molécula que se une a una enzima y altera su actividad. Los activadores son la luz verde de la regulación enzimática, mientras que los inhibidores son la luz roja de la regulación enzimática. Ni los activadores ni los inhibidores son sustratos. Estos reguladores pueden ser proteínas u otras moléculas.

Inhibición competitiva

La inhibición puede ser competitiva o no competitiva y, a menudo, es reversible. Recuerde que en una interacción enzimática normal, una enzima reconocerá y se unirá a un sustrato para catalizar una reacción. Luego lanzará los productos.

La inhibición competitiva es la interrupción de la capacidad de una enzima para unirse a un sustrato debido a que una molécula diferente se une al sitio activo. Los inhibidores competitivos se unen al sitio activo. Pueden catalizar o no una reacción. Todos los inhibidores competitivos evitan que el sustrato se una a la enzima, compitiendo literalmente o luchando por el uso del sitio activo. En nuestro ejemplo de enzima como panadero, esto sería similar a un chef de cena compitiendo con el panadero por la cocina.

Un inhibidor competitivo evita que el sustrato se una a la enzima.

Un ejemplo de inhibición competitiva se utiliza en tratamientos médicos. Sus células contienen una enzima llamada alcohol deshidrogenasa que convierte los alcoholes en otras sustancias químicas. El metanol es un tipo de alcohol que se encuentra en anticongelantes y no uno que normalmente ingerimos. El metanol compite con otros alcoholes por el sitio activo de la alcohol deshidrogenasa. Por lo tanto, si se ingieren accidentalmente anticongelante u otras sustancias que contienen metanol, la alcohol deshidrogenasa reconocerá y se unirá a este sustrato.

En este caso, se cataliza una reacción, pero el metanol se convierte en una sustancia química tóxica llamada formaldehído, que puede causar ceguera. La inhibición competitiva se puede utilizar para evitar que esto suceda. Se puede administrar etanol intravenoso a un paciente, que luego competirá con el metanol por el sitio activo de la alcohol deshidrogenasa, disminuyendo así la cantidad de formaldehído que se produce.

Inhibición no competitiva

En un tipo diferente de inhibición, no hay competencia por la cocina. En cambio, en la inhibición no competitiva , una molécula sin sustrato se une a una enzima para interrumpir la actividad de la enzima, pero no se une al sitio activo. En este ejemplo, un inhibidor no competitivo se une a un área diferente de la enzima. Esto a menudo hace que la enzima cambie de forma y puede hacer que el sitio activo sea irreconocible para un sustrato. Si el sustrato ya no puede unirse, la reacción no puede tener lugar. Para nuestro panadero, esto podría ser como apagar el horno para que el pan ya no se pueda hornear.

Un ejemplo de la vida real de inhibición no competitiva podría ocurrir justo en su patio trasero. Con suerte, sabe que debe evitar recolectar y comer hongos silvestres. Es difícil distinguir los hongos silvestres que son seguros para comer de los que son venenosos. ¿Qué hace que algunos de estos hongos sean tóxicos? Una molécula llamada alfa-amanitina se puede encontrar en un género de hongos.

La alfa-amanitina se une a la ARN polimerasa II y previene la transcripción

La alfa-amanitina se une a la enzima ARN polimerasa II. La ARN polimerasa II realiza un proceso importante en sus células llamado transcripción, que produce ARNm a partir del ADN. La alfa-amanitina no se une al sitio activo de la ARN polimerasa II, pero el lugar al que se une interrumpe la actividad de la ARN polimerasa II, haciéndola más lenta. La cantidad de transcripción disminuye hasta que deja de producirse ARNm. La transcripción es un proceso esencial. La alfa-amanitina es un inhibidor no competitivo que previene la transcripción y causa la muerte celular.

Resumen de la lección

En resumen, en la lección de hoy aprendimos cómo se regulan las enzimas. Las enzimas pueden ser reguladas por un activador , que es una proteína o molécula que regula positivamente la función enzimática, o un inhibidor , que es una proteína o molécula que regula negativamente la función enzimática.

Dos tipos de inhibición reversible incluyen la inhibición competitiva , o la inhibición debida a una unión sin sustrato al sitio activo de una enzima y bloqueando la unión del sustrato, y la inhibición no competitiva , o la inhibición debida a una unión sin sustrato a una enzima en un lugar diferente. que el sitio activo, que bloquea la función enzimática.

Los resultados del aprendizaje

Al final de esta lección, podrá:

• Explica cómo funcionan los activadores e inhibidores.
• Describir los dos tipos de inhibición: competitiva y no competitiva.