Regulación alostérica de enzimas: definición y significado

Publicado el 17 agosto, 2021 por Rodrigo Ricardo

Biologia

Descripción general de las enzimas

¿Alguna vez te has preguntado qué le sucede a una hamburguesa una vez que llega a tu estómago, cómo se disuelve en pedazos más pequeños de lo que el ojo puede ver? La respuesta a tu pregunta son las enzimas. Las enzimas son las que transforman los sustratos en productos. Por ejemplo, transforman la hamburguesa en algo que su cuerpo puede usar, así como en algo lo suficientemente pequeño como para entrar en sus células.

Las enzimas no solo son importantes en la digestión, sino también en muchas otras funciones corporales y celulares, como la respiración. Por lo tanto, también es importante que estén debidamente regulados. Una enzima no regulada puede producir demasiado de algo o nada en absoluto, y ambos casos pueden tener efectos profundos en el rendimiento de su cuerpo. Un mecanismo clave utilizado para controlar las enzimas es la regulación alostérica.

Regulación alostérica

Las enzimas tienen un área llamada sitio activo , donde se unen a sustratos, como la hamburguesa, y los convierten en productos o alimento para las células. Muchas enzimas tienen otras áreas llamadas sitios alostéricos, ubicados en un lugar diferente del sitio activo.

Un sitio alostérico no se une al sustrato, sino que se une a otra molécula que afecta la regulación de la enzima. Cuando una molécula se une a un sitio alostérico, altera la forma o conformación de la enzima, que luego cambia el funcionamiento de la enzima.

Para comprender este concepto con mayor claridad, piense en las luces de su cocina. ¿Cómo los enciende y apaga? ¿Enroscas y desenroscas las bombillas cada vez que quieres cambiar la iluminación? No. Pulsa un interruptor. Imagina que el sitio alostérico representa el interruptor de la luz y que al controlar el interruptor, controlas la bombilla o el sitio activo de la enzima.

La regulación de la enzima alostérica , por lo tanto, es cuando una molécula se une a un sitio diferente al sitio activo y cambia el comportamiento de la enzima al cambiar su conformación. En la mayoría de los casos, la unión de una molécula al sitio alostérico actúa como un regulador de intensidad que puede encender una luz, hacerla más brillante o más tenue, o apagarla. Al igual que el interruptor, las moléculas alostéricas pueden activar o encender la enzima, así como aumentar o aumentar la actividad de la enzima. También pueden disminuir o disminuir la actividad de la enzima, así como inactivar o apagar la enzima.

El estado de activación de una enzima a menudo se denomina R , o el estado relajado, donde la enzima está encendida y su actividad aumenta. En la T , o en el estado tenso, la enzima está apagada y su actividad se reduce.

Una molécula puede unirse al sitio alostérico y hacer que la enzima cambie del estado T a R, mientras que una molécula diferente puede unirse a la misma enzima y cambiarla del estado R a T. El estado de la enzima también afectará su función. Un ejemplo de esto se puede encontrar en la respiración, donde una enzima específica, la fosfofructoquinasa-1, es activada por el difosfato de adenosina (ADP), pero inactivada por el trifosfato de adenosina (ATP).

Subunidades en enzimas

Las enzimas a menudo se componen de subunidades, que pueden controlarse individual o acumulativamente mediante regulación alostérica. En enzimas con muchas subunidades, la unión de un regulador alostérico a una subunidad puede hacer que las otras subunidades sean más susceptibles a la unión reguladora alostérica, que puede aumentar o disminuir más rápidamente la actividad enzimática.

En algunos casos, la unión al sitio alostérico provoca la separación de una subunidad reguladora de la sección de enzima activa o subunidad catalítica.

Importancia de la regulación alostérica

La regulación alostérica permite un mayor grado de control enzimático del que podría lograrse simplemente inhibiendo o activando una enzima. Con la regulación alostérica, la actividad de una enzima puede regularse de manera más estricta mediante concentraciones no solo de enzimas y sustratos, sino también de otras moléculas que no se ven afectadas por la enzima. Esto conduce a un cambio en la naturaleza gráfica de la actividad enzimática, creando una curva sigmoidea o en forma de S en lugar de una simple forma de media U o hiperbólica lateral.

Tanto la inhibición por retroalimentación como la modificación covalente de enzimas son formas de regulación alostérica. La inhibición por retroalimentación permite que la célula se diga a sí misma cuándo dejar de producir algo. La modificación covalente es la alteración de la actividad enzimática a través de cambios en los enlaces covalentes, como la adición o sustracción de un grupo químico como un fosfato, lo que se conoce como fosforilación o desfosforilación.

Debido a que las enzimas pueden regularse alostéricamente, la célula puede usar una secuencia de aminoácidos similar. Esto produce una enzima casi idéntica con la misma función, uniendo los mismos sustratos para producir los mismos productos, pero con diferentes moléculas para controlarlo. Como resultado, la célula puede conservar sus recursos mientras regula de manera deferente cómo funciona la enzima.

Un ejemplo de esto se puede ver en el hígado y los músculos, donde una enzima casi idéntica (glucógeno fosforilasa), con la misma función (conversión de glucógeno en glucosa-1-fosfato) está regulada alostéricamente. En el hígado, la unión de la glucosa a la enzima lo inactiva. Sin embargo, en las células musculares, el principal inactivador de la enzima casi idéntica con la misma función no es la glucosa, sino el ATP. En la misma línea, el monofosfato de adenosina (AMP) activa la enzima en el músculo, pero no tiene ningún efecto sobre la enzima hepática.

Resumen de la lección

Las enzimas se unen a los sustratos en el sitio activo y forman productos. Las moléculas se unen y afectan el comportamiento de la enzima en los sitios alostéricos al alterar la conformación de la enzima. La regulación de la enzima alostérica es cuando una molécula se une a un sitio alostérico, alterando la conformación de la enzima y, por lo tanto, activando o desactivando la enzima, o aumentando y disminuyendo su actividad. La regulación alostérica es importante porque permite un control más dinámico y complejo de la actividad enzimática, al tiempo que permite que la célula utilice enzimas casi idénticas, conservando así sus recursos. En la mayoría de los casos, la regulación alostérica cambia la conformación de la enzima a uno de dos estados: un estado activo relajado (R) o un estado inactivo tenso (T).

Los resultados del aprendizaje

Confirme su capacidad para hacer lo siguiente cuando concluya la lección:

Recuerda la función de las enzimas.
Discutir la aparición de la regulación de las enzimas alostéricas.
Tenga en cuenta la importancia de la regulación alostérica
Discutir las subunidades dentro de las enzimas.
Diferenciar entre el estado ‘R’ y el estado ‘T’

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