Regulación alostérica e inhibición por retroalimentación de enzimas

Publicado el 27 octubre, 2020 por Rodrigo Ricardo

Regulación enzimática

Imagina que tienes una fábrica. ¿Qué tipo de cosas tienes que considerar? Debe asegurarse de que sus máquinas funcionen y crear un producto. También querrá asegurarse de que está produciendo la cantidad correcta. Si gana demasiado, está desperdiciando recursos. Si gana muy poco, eso es solo una mala habilidad comercial.

Nuestras células se parecen mucho a pequeñas fábricas. Los recursos entran, las células crecen y se dividen, el material genético se reproduce; es verdaderamente un proceso industrial. Ahora, para crear un producto, una fábrica necesita maquinaria y también la célula. Esta es una enzima , una proteína responsable de acelerar las reacciones químicas. Básicamente, las moléculas complejas llamadas sustratos ingresan a la célula y las enzimas descomponen los sustratos en productos más pequeños que pueden procesarse en energía u otra cosa. Pero, como cualquier otra fábrica, la celda debe asegurarse de que la producción se mantenga lo suficientemente alta para satisfacer la demanda, pero lo suficientemente baja para evitar el desperdicio de recursos. Por lo tanto, tiene sus propios sistemas de regulación de enzimas para controlar la productividad de las enzimas y mantener la célula funcionando como una máquina bien engrasada.

Regulación alostérica

Entonces, tenemos nuestra enzima, nuestra pequeña máquina de fábrica aquí que está acelerando las reacciones químicas y bombeando productos. Pero, ¿y si necesitamos cambiar su ritmo? Digamos que la célula necesita ahorrar algo de energía y reducir la producción; ¿como hacemos eso?

Bueno, puede notar que hay algunas partes en esta máquina. Esta gran abertura aquí, que se llama el sitio activo , es donde el sustrato se une a la enzima que se procesará. Ahí es donde realmente ocurre la función enzimática. Pero aquí, en este otro lado, tenemos otro espacio. Este es el sitio alostérico , donde las moléculas pueden unirse a la enzima para cambiar su forma y función. Llamamos al control de la productividad de la enzima mediante la unión de una molécula al sitio alostérico de regulación alostérica .

Así es como funciona. Esta enzima específica solo puede procesar sustratos que tienen una determinada forma. El sustrato entra, se une al sitio activo, se convierte en productos más pequeños … bing bang boom. Pero, ¿qué sucede cuando unimos otra molécula con el sitio alostérico? La forma del sitio activo cambia y ahora el sustrato no encaja. En este caso, usamos la regulación alostérica para detener la producción, aunque este proceso también se puede usar para simplemente ralentizar la función enzimática, o incluso para acelerarla.

Inhibición por retroalimentación

Hay diferentes formas en que puede ocurrir la regulación alostérica, pero una de las más comunes involucra el proceso de inhibición por retroalimentación , en el que el producto final de una serie de reacciones se une a la primera enzima que detiene la producción. Así es como funciona esto. Mira esta línea de montaje. Tenemos una serie de enzimas que realizan diferentes reacciones químicas para romper un gran sustrato y, al final, tenemos nuestros productos básicos.

Ahora, la célula solo necesita una cantidad determinada de producto y, una vez que hemos acumulado demasiado, se dispara una alarma que provoca la reacción alostérica de inhibición por retroalimentación. Después de todo, no es necesario seguir desperdiciando energía si tenemos suficiente producto. Entonces, ¿cómo apagamos el sistema? La primera enzima de esta cadena tiene un sitio alostérico que está configurado para unirse solo con el producto final. Esto significa que esta enzima no se detendrá hasta que haya suficiente excedente para que un producto adicional se abra camino y se una al sitio alostérico, pero una vez que lo hace, toda la línea de ensamblaje se apaga y la célula conserva energía.

¿Qué tal un ejemplo específico de inhibición por retroalimentación? Este es el aminoácido treonina, que necesitamos convertir en isoleucina, un aminoácido simple extremadamente importante que el cuerpo humano debe tener para crecer. Ahora, la primera enzima en este proceso es la treonina desaminasa, que inicia el proceso. Entonces, entra la treonina, se une con la treonina desaminasa, el producto de esa reacción se une con otras enzimas… esta es una fábrica productiva. Pero ahora, hemos alcanzado nuestra cuota de isoleucina. Se necesita energía para producir isoleucina. Y no tenemos espacio para almacenar más, por lo que simplemente se desperdiciaría. Entonces, es mejor regular esta reacción por un tiempo.

Una vez que hay una cierta cantidad de isoleucina en este sistema, uno de los extras se unirá al sitio alostérico de la treonina desaminasa, cerrándolo. Con esta enzima fuera de servicio, toda la línea de ensamblaje se apaga y la celda no desperdicia energía ni recursos valiosos. Luego, una vez que estemos listos para comenzar a producir nuevamente, simplemente sacamos la isoleucina del sitio alostérico, no se produce más inhibición por retroalimentación y esta enzima está nuevamente en funcionamiento.

Resumen de la lección

Si pensamos en nuestras células como pequeñas fábricas, entonces las máquinas que crean productos son enzimas , moléculas de proteínas que aceleran las reacciones químicas dentro de una célula. Las enzimas convierten continuamente los sustratos en productos, pero a veces es mejor para la célula regular la enzima y ahorrar energía o recursos.

La principal forma de hacer esto es la regulación alostérica , que ocurre cuando las moléculas se unen al sitio alostérico de una enzima cambiando su forma y función. Cuando se usa la regulación alostérica para limitar la producción, un método común es la regulación por retroalimentación , donde el producto final de una serie de reacciones se une a la primera enzima que detiene la producción. Dado que la primera enzima solo puede ser inhibida por el producto final, esta reacción alostérica solo ocurre cuando hay un excedente de ese producto. Esa es una fábrica eficiente.

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