¿Qué es la inhibición no competitiva?
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas. Las enzimas son altamente específicas y controlan solo reacciones específicas. Estos catalizadores biológicos funcionan reduciendo la energía de activación de una reacción. La energía de activación es la energía necesaria para que se produzca una reacción. Al reducir la energía de activación , estas reacciones pueden ocurrir de manera más eficiente. Las enzimas funcionan al juntar los reactivos rápidamente para que no tengan que utilizar energía para colisionar al azar. Las enzimas se unen a los reactivos, llamados sustratos , en un sitio específico llamado sitio activo formando un complejo enzima-sustrato. Una vez unida, la enzima coloca a los reactivos en una posición que permite que estas moléculas interactúen con menos energía. Esto permite que los productos se formen a un ritmo eficiente. Una vez que se lleva a cabo la reacción, la enzima se libera para trabajar en otra reacción. En ciertos casos, hay moléculas que interrumpen la capacidad de las enzimas para funcionar correctamente al bloquear la vía entre la enzima y el sustrato. Los inhibidores de enzimas sirven para muchos propósitos en medicina y agricultura. Podemos clasificar los inhibidores enzimáticos en competitivos y no competitivos. Cada uno de estos tipos de inhibición involucra una molécula que evita que la enzima funcione a su nivel óptimo. En la inhibición competitiva, la molécula se une a la enzima en el sitio activo; mientras que un inhibidor no competitivo se unen a la enzima en un sitio alejado del sitio activo llamado sitio alostérico. Esto todavía altera la capacidad de la enzima para funcionar. Esta lección explorará cómo los inhibidores no competitivos afectan la acción de las enzimas.
Definición de inhibición no competitiva
La inhibición no competitiva ocurre cuando un inhibidor se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo. Esta ubicación alternativa se denomina sitio alostérico. Como resultado, el sitio activo se altera y el sustrato y la enzima ya no encajan como un candado y una llave. Por lo tanto, la enzima no puede catalizar la reacción. Debido a que el inhibidor no compite directamente con el sustrato, el aumento de los niveles de sustrato no tendrá impacto en la disminución del efecto del inhibidor.
¿Cómo afecta un inhibidor no competitivo la acción de una enzima?
Las enzimas son muy específicas. Un inhibidor no competitivo se une a la enzima en un sitio alejado del sitio activo llamado sitio alostérico . Esto hace que la forma de la enzima se altere, impidiendo que el sustrato se una al sitio activo. Como resultado, la reacción no puede ocurrir, evitando que el sustrato se convierta en un producto.
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Gráficos de inhibición de enzimas
Los gráficos, como el diagrama de Michaelis-Menten y el diagrama de Lineweaver-Burk , pueden decirle mucho a una persona sobre cómo funciona la enzima al medir qué tan rápido cataliza una reacción. Estos gráficos trazan la concentración de sustrato frente a la velocidad de reacción. La velocidad de reacción se determina midiendo la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Eventualmente, el gráfico se estabilizará (meseta) cuando la enzima esté completamente saturada, lo que significa que todas las enzimas disponibles se unen a las moléculas de sustrato.
Gráfico de inhibición no competitiva
En presencia de inhibidores no competitivos, la velocidad de reacción cae drásticamente porque el inhibidor altera la forma de la enzima. Por lo tanto, la enzima no puede unirse al sustrato, evitando que se forme un producto. Esencialmente, el inhibidor no competitivo reduce el número de enzimas funcionales disponibles para llevar a cabo una reacción.
Inhibición no competitiva: ejemplos y gráfico
Gráfico de Michaelis-Menten
Un diagrama de Michaelis-Menten es la forma más simple de un gráfico que muestra la cinética enzimática. Este gráfico muestra la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato. El gráfico se estabiliza cuando la enzima se satura por completo.
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Diagrama de Lineweaver-Burk
El gráfico de Lineweaver-Burk, también conocido como gráfico recíproco doble, muestra cómo los inhibidores no competitivos reducen la velocidad de reacción (VMax) al reducir la cantidad de enzimas funcionales disponibles para unirse al sustrato. Recuerde que los inhibidores no competitivos alteran la forma de la enzima, evitando que se unan al sustrato. Como resultado, reducen la VMax. El diagrama de Lineweaver-Burk es un gráfico lineal que proporciona una comparación de la cinética enzimática entre una reacción con y sin un inhibidor. En presencia de un inhibidor no competitivo, tanto la pendiente como el intercepto en y se reducen.
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Ejemplo de inhibición no competitiva
Un ejemplo de un inhibidor no competitivo es el cianuro. El cianuro es un veneno que bloquea la producción de trifosfato de adenosina (ATP) durante la respiración celular. Este veneno es letal. El cianuro se une a la enzima citocromo oxidasa en un sitio alostérico. Como resultado, la forma de la enzima cambia, impidiendo que los electrones pasen por la cadena de transporte de electrones al oxígeno. La cadena de transporte de electrones se inhibe, provocando un alto en la producción de ATP durante la respiración aeróbica. Los inhibidores no competitivos a menudo se usan para tratar enfermedades como la diabetes mellitus tipo 2. Las personas con esta enfermedad crónica tienen problemas para controlar el azúcar en la sangre. Existe una investigación significativa sobre formas menos invasivas de controlar el azúcar en la sangre de un diabético. Un método menos invasivo es a través de la inhibición no competitiva de la enzima intestinal alfa-amilasa, que ha sido eficaz para reducir los niveles de azúcar en la sangre.
Resumen de la lección
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación necesaria para que ocurra la reacción. Esto permite que la reacción suceda de manera más eficiente. Las enzimas funcionan llevando el sustrato a la enzima rápidamente para acelerar la producción del producto. En ciertos casos, las moléculas llamadas inhibidores de enzimas alteran la capacidad de la enzima para funcionar de manera efectiva. Los inhibidores de enzimas llamados inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un sitio alejado del sitio activo llamado sitio alostérico.. Esto cambia la forma de la enzima, evitando que la enzima y el sustrato se unan. Los inhibidores no competitivos disminuyen el número de enzimas funcionales en una reacción, lo que ralentiza la velocidad de reacción. Los inhibidores de enzimas sirven para muchos propósitos en medicina y agricultura. El cianuro es un veneno letal que funciona como un inhibidor no competitivo. Se une a la enzima citocromo oxidasa en un sitio alostérico. Cuando se altera la forma de la enzima, esto evita que los electrones pasen por la cadena de transporte de electrones, lo que finalmente detiene la producción de ATP durante la respiración aeróbica. Además, enfermedades como la diabetes mellitus tipo 2 pueden tratarse con inhibidores no competitivos. Los gráficos, como el diagrama de Michaelis-Menten y el diagrama de Lineweaver-Burk , pueden decirle mucho a una persona sobre cómo funciona la enzima al medir qué tan rápido cataliza una reacción. Estos gráficos trazan la concentración de sustrato frente a la velocidad de reacción. El diagrama de Michaelis-Menten muestra la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato, mostrando una meseta en VMax (cuando la enzima está completamente saturada). El diagrama de Lineweaver-Burk, también conocido como diagrama recíproco doble, muestra cómo los inhibidores no competitivos reducen el VMax al reducir la cantidad de enzimas funcionales disponibles para unirse al sustrato. Como resultado de la inhibición no competitiva, la gráfica refleja una disminución tanto en la intersección con el eje y como en la pendiente.
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