Inhibición no competitiva: ejemplos y gráfico

Enzimas y función enzimática

Un pedazo de pan que se deja solo afuera, después de un tiempo, se degradará y se convertirá en parte de la tierra. Si comes el trozo de pan, se descompondrá más rápido que si lo dejas solo. Al comer el pan, actúa como una enzima. Una enzima acelera las reacciones químicas que tienen lugar en una célula. Las enzimas toman sustratos, como el pan, y los convierten en productos, como la tierra.

El área a la que las enzimas se unen a los sustratos se llama sitio activo . Cuando comes un trozo de pan, lo mastica en tu boca. Su boca es similar al sitio activo donde ocurren los cambios químicos.

Muchas funciones celulares dependen de la actividad enzimática. Por tanto, es importante regular la función enzimática. Una enzima fuera de control puede formar demasiados productos que pueden afectar negativamente la función celular. Si haces brownies continuamente, te quedarás sin ingredientes en tu casa para otros postres y tendrás demasiados brownies para comer solo.

Una forma en que la célula puede regular la función enzimática es mediante la inhibición . Al evitar que la enzima convierta el sustrato en producto, las células pueden evitar una situación en la que haya demasiados productos.

Inhibición no competitiva

Hay tres tipos principales de inhibición celular : competitiva, no competitiva y no competitiva. Dado que esta lección se centra en la inhibición no competitiva, solo se discutirá la inhibición no competitiva.

La inhibición no competitiva es cuando un inhibidor se une a un área diferente al sitio activo y cambia el sitio activo para que no pueda unir sustratos. Digamos que usted, sustrato, quedó atrapado con un león hambriento, una enzima. Si un domador de leones salta sobre la espalda del león y le pone bozal para evitar que te coma, el domador de leones actuaría como un inhibidor no competitivo. El hocico representa un cambio en el sitio activo; el león no puede abrir la boca para comerte. El sitio activo de la enzima se altera, por lo que ya no puede unirse al sustrato.

Graficar la actividad enzimática

La función enzimática se puede medir observando la concentración de sustrato , o la cantidad de sustrato disponible, y la rapidez con la que se transforma en producto. Se puede hacer una gráfica de Michaelis-Menten trazando la concentración de sustrato en el eje x versus la tasa de formación de producto en el eje y.

Por ejemplo, un pescador usa sus manos, la enzima, para cebar un anzuelo y puede usar 1 pieza de cebo, el sustrato, para pescar 1 pez, el producto, en 4 minutos. La tasa de formación de producto es de 1 pez cada 4 minutos. Si hay 10 pescadores en los muelles, la cantidad de peces capturados dependerá de la cantidad de cebo disponible. Si solo hay 3 piezas de cebo y 10 pescadores, la tasa es de solo 3 peces cada 4 minutos. Al aumentar la concentración de sustrato, podemos aumentar la cantidad de producto. Con 10 piezas de cebo podemos pescar 10 peces cada 4 minutos.

Como solo hay 10 pescadores, la cantidad máxima de pescado en 4 minutos es 10. En este punto, las enzimas están saturadas . Es decir, todos los sitios de encuadernación están llenos, todas las manos tienen cebo. La tasa máxima de producción de pescado, representada por la letra V, es de 10 peces cada 4 minutos. Esto se conoce como Vmax o velocidad máxima.

Gráficos no competitivos

Supongamos que empezamos a esposar a los pescadores. Las manos en sí mismas no se cambian, pero ahora la posición o conformación de las manos es diferente, lo que las hace incapaces de coger el cebo. Esta es una inhibición no competitiva. Si 2 de los 10 pescadores están esposados, la tasa máxima de producción de pescado cambia de 10 peces cada 4 minutos a 8 peces cada 4 minutos, incluso si agrega más cebo. Entonces, la inhibición no competitiva disminuye o disminuye la Vmax y no se ve afectada por un aumento en la concentración de sustrato.

La actividad enzimática también se puede graficar poniendo 1 sobre ambas variables, la concentración de sustrato y la velocidad de formación del producto. Es como convertir 2 en ½: el recíproco de 2 es 1/2, por lo que este tipo de gráfico se conoce como gráfico de doble recíproco . También se conoce más comúnmente como Lineweaver Burk Plot .

En un gráfico de Lineweaver Burk, la actividad enzimática regular se representa gráficamente como una línea recta. Los inhibidores no competitivos mueven esta línea recta y alteran la intersección con el eje y de la línea. La intersección con el eje x sigue siendo la misma.

Ejemplos de inhibición no competitiva

Los científicos utilizan esta propiedad de cambiar Vmax para identificar inhibidores no competitivos. Hay muchos ejemplos de inhibidores no competitivos que desempeñan papeles importantes en la función celular. Los metales pesados ​​como la plata, el mercurio y el plomo pueden actuar como inhibidores no competitivos. El plomo, por ejemplo, puede bloquear la enzima que pone hierro en los precursores de la hemoglobina. Los antibióticos también pueden actuar como inhibidores no competitivos. La doxiciclina, por ejemplo, bloquea la colagenasa y se usa para tratar la enfermedad de las encías.

También existen muchos fármacos inhibidores no competitivos con diversas funciones. La palmatina y la berberina, derivados de la isoquinolina, son inhibidores de la neuraminidasa bacteriana y agentes potenciales para tratar la intoxicación alimentaria. DHEA (dehidroepiandrosterona), 3-ATA (aminotioacridinona) y SGI-1027, un derivado de quinolina, son fármacos que se dirigen a varias enzimas y se están investigando para su uso como agentes anticancerígenos. MPEP (2-metil-6 (feniletinil) piridina) tiene un uso prospectivo como tratamiento en la enfermedad de Parkinson. Los inhibidores no competitivos también se encuentran en nuestros cuerpos. Los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (ECA) fabricados son inhibidores competitivos que se utilizan en el tratamiento de algunas enfermedades cardiovasculares. En el suero humano se puede encontrar una forma no competitiva de un inhibidor de la ECA.

Resumen de la lección

Las enzimas se unen a los sustratos en un sitio activo y aumentan la velocidad de formación del producto. La actividad enzimática se puede representar gráficamente como un gráfico de Michaelis-Menten representando la concentración de sustrato frente a la formación del producto. También se puede graficar como un gráfico recíproco doble o un gráfico Lineweaver-Burk . Las enzimas se pueden regular mediante inhibición competitiva, no competitiva y no competitiva. Inhibidores no competitivosse unen a un sitio diferente al sitio activo, cambiando la conformación de la enzima y previniendo la formación del producto. Su actividad no se ve afectada por la concentración de sustrato. Vmax disminuye con la inhibición no competitiva y la intersección con el eje y se cambia en el gráfico de Lineweaver-Burk. Hay muchos inhibidores no competitivos que incluyen metales pesados, antibióticos y medicamentos naturales y fabricados. Los inhibidores no competitivos pueden causar enfermedades o usarse para aliviar enfermedades.

Rodrigo Ricardo Editor y fundador