La diferencia entre tripsina y quimotripsina
Descripción general de la enzima
Las enzimas cumplen una multitud de propósitos. Permiten que nuestro cuerpo funcione y opere de la manera en que confiamos. Por ejemplo, en la digestión, nuestro cuerpo no puede simplemente absorber los trozos de comida que masticamos porque los trozos son demasiado grandes. Por lo tanto, hay varias enzimas que ayudan a dividir la comida en “trozos” más pequeños.
La proteína debe dividirse en aminoácidos individuales para que el cuerpo absorba los nutrientes. Dos de las principales enzimas involucradas en este proceso son la tripsina y la quimotripsina.
Ambas enzimas provienen del páncreas y actúan en el duodeno (la porción entre el estómago y el intestino delgado, o la primera sección del intestino delgado). Comienzan el proceso de descomposición de las proteínas en aminoácidos individuales. Son muy similares en estructura y función, pero tienen algunas diferencias únicas, como dónde escinden la proteína.
Selección
La principal diferencia entre la quimotripsina y la tripsina son los aminoácidos que seleccionan.
- La quimotripsina es la enzima que selecciona los aminoácidos aromáticos: fenilalanina, triptófano y tirosina.
- La tripsina es la enzima que selecciona los aminoácidos básicos: lisina y arginina.
Ambos cortan del c-terminal de la proteína. En una proteína, cada residuo de aminoácido contiene dos lados, el n-terminal y el c-terminal. El n-terminal se refiere al nitrógeno-terminal, o el lado del aminoácido que tiene el nitrógeno. El c-terminal se refiere al carbono-terminal, o el lado del aminoácido que tiene el carbono.
Entonces, por ejemplo, la quimotripsina solo cortará la proteína del lado de la fenilalanina que tiene el carbono, no del lado del nitrógeno.
En una sola proteína habrá varios residuos de aminoácidos sobre los que actuará cada enzima. Pero cada aminoácido solo seleccionará sus aminoácidos específicos y cortará la proteína en esa posición:
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¿Cómo se seleccionan los aminoácidos?
Entonces, ¿cómo selecciona cada enzima sus aminoácidos específicos? Se trata de encajar bien. La estructura de cada enzima es muy específica y solo se permiten ciertos aminoácidos en el sitio activo. Una vez en el sitio activo, el mecanismo de acción de ambas enzimas es exactamente el mismo, por lo que la enzima necesita seleccionar aminoácidos específicos antes de llegar al sitio activo.
A menudo pensamos en las enzimas que actúan como un mecanismo de cerradura y llave, donde no funcionará a menos que aparezca el sustrato con la forma perfecta:
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Si cambiamos la enzima, aunque sea ligeramente, no seleccionará el mismo sustrato que antes, sino un nuevo sustrato:
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Esto es similar a la diferencia entre la estructura de la tripsina y la quimotripsina. Son enzimas muy similares, pero existen ligeras diferencias en sus estructuras para permitir que la tripsina seleccione lisina y arginina, mientras que la quimotripsina selecciona fenilalanina, triptófano y tirosina.
Estructura
La principal diferencia se produce en la posición 189. Para la quimotripsina, este residuo de aminoácido es serina, mientras que en la tripsina es ácido aspártico.
Cuando tomamos tripsina y reemplazamos el ácido aspártico 189 con serina 189, ya no puede seleccionar lisina y arginina, sino que es mucho más aleatorio en sus selecciones. Cuando lo piensas, esto tiene sentido, ya que la lisina y la arginina son aminoácidos básicos, lo que significa que contienen una carga positiva. El ácido aspártico es un aminoácido ácido, por lo que contiene una carga negativa. Dado que las cargas opuestas se atraen, la carga negativa del ácido aspártico atrae específicamente las cargas positivas de la lisina y la arginina, lo que permite que la tripsina seleccione estos aminoácidos.
Aunque la tripsina pierde su especificidad cuando se cambia el aminoácido 189, todavía no imita la especificidad de la quimotripsina. Esto nos dice que si bien el aminoácido 189 es importante para la especificidad de la tripsina, no es vital para la especificidad de la quimotripsina.
En cambio, la especificidad de la quimotripsina es causada por la estructura secundaria (a diferencia de la estructura primaria). La quimotripsina incluye dos bucles formados por los residuos 185-188 y 221-224, estos bucles forman un bolsillo hidrofóbico. Dado que los aminoácidos aromáticos son hidrófobos, esto permite que la quimotripsina seleccione los aminoácidos aromáticos.
Resumen de la lección
Dos enzimas que ayudan a digerir las proteínas son la tripsina y la quimotripsina. Tienen estructuras muy similares, e incluso la secuencia de aminoácidos es casi exactamente la misma de una a otra. Pero tienen una diferencia importante:
- la tripsina selecciona los aminoácidos básicos (lisina y arginina)
- la quimotripsina selecciona los aminoácidos aromáticos (fenilalanina, triptófano y tirosina).
La tripsina contiene un ácido aspártico en el residuo 189 (la quimotripsina contiene una serina en ese punto_, lo que le permite seleccionar los aminoácidos básicos. La quimotripsina forma dos bucles hidrófobos que le permiten seleccionar los aminoácidos aromáticos. Ambos se cortan del c- terminal (el lado del carbono) de una proteína.
Rodrigo Ricardo
Apasionado por compartir conocimientos y ayudar a otros a aprender algo nuevo cada día.
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