¿Qué es la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob?
La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) es la enfermedad neurodegenerativa rara más conocida que se origina a partir de priones. Un prión en su forma enferma (también tenemos priones normales en nuestros cuerpos) es una «partícula infecciosa proteica» o una proteína mal plegada que puede diseminarse y hacer que otras proteínas se doblen mal. Este plegamiento incorrecto le da al prión la capacidad de adherirse a otras proteínas en las células y hacer que se deformen también. Por lo tanto, comienza una reacción en cadena de priones enfermos que finalmente afecta al huésped.
Por lo general, las enfermedades se propagan por virus y bacterias, que se reproducen a través de ácidos nucleicos dentro del núcleo de sus células y se propagan al cuerpo. Los priones no tienen ácido nucleico (es decir, ADN, ARN, ARNm, ARNt). Por lo tanto, los priones propagan enfermedades al adherirse entre sí después de deformarse y causar una reacción en cadena de priones para conectarse e infectar el cuerpo.
Entonces, ¿cómo se descubrió la ECJ? ¿Alguna vez ha oído hablar de la «enfermedad de las vacas locas»? Exploremos más a fondo la historia de la ECJ y respondamos estas preguntas.
Enfermedad por priones en animales
Bueno. Antes de que podamos seguir adelante, permítanme explicarles la «enfermedad de las vacas locas». El nombre científico elegante para la enfermedad de las vacas locas es encefalopatía espongiforme bovina o EEB. Como su nombre lo indica, la EEB se presenta en el ganado. Una teoría que tenemos sobre los orígenes de la EEB es que un grupo de ganado en el Reino Unido fue alimentado con subproductos hechos de ovejas infectadas con tembladera , que es el nombre de la EEB en las ovejas. Otra teoría es que la EEB se produjo de forma espontánea.
¿Sabías que el término «scrapie» se usaba porque las ovejas se volvían locas y se raspaban los cuartos traseros? La tembladera se estudió durante más de 150 años antes de que los científicos lograran un gran avance al estudiar una enfermedad llamada kuru en Papúa Nueva Guinea.
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Enfermedad priónica en humanos
Kuru es otro nombre para una enfermedad priónica que puede afectar a los chimpancés, pero que también se ha encontrado en humanos. Mientras investigaban sobre el kuru, los científicos comenzaron a comprender por qué las vacunas, los antibióticos y otros tratamientos utilizados para tratar las bacterias y los virus no funcionaban para estas enfermedades: las proteínas priónicas no tienen ácido nucleico. ¡Los ácidos nucleicos son los componentes básicos de los organismos vivos!
Las bacterias y los virus usan ARN y ADN para reproducirse, proliferar e infectar. Los priones no necesitan los recursos del hospedador para replicarse, por lo que no puede deshacerse de ellos usando medicamentos que traten al hospedador. Los virus son fragmentos de ácido nucleico envueltos en una membrana protectora, que utilizan la transcripción y traducción de las células del huésped para replicarse. Las bacterias utilizan la nutrición de sus huéspedes mientras proliferan y propagan enfermedades. Las proteínas priónicas enfermas se propagaban al deformarse y provocar que otras proteínas priónicas se doblaran mal.
Los científicos se dieron cuenta de que estaba ocurriendo un proceso similar en la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, el nombre de otra enfermedad priónica que se encuentra en los seres humanos. El primer caso de ECJ clásica fue descubierto en 1920 por dos médicos alemanes llamados Hans Gerhard Creutzfeldt y Alfons Maria Jakob. Después de realizar autopsias y observar los cerebros de los humanos que habían muerto de ECJ, estos médicos notaron que al cerebro de los cadáveres le faltaban la mayoría de las células nerviosas.
La CJD clásica es causada el 85% de las veces por proteínas priónicas normales que se transforman espontáneamente en priones anormales. En 5 a 15% de los casos, los pacientes tienen una predisposición genética a tener genes de proteínas priónicas mutadas. La ECJ iatrogénica puede deberse a la exposición médica a proteínas priónicas de injertos de tejido, neurocirugía u hormonas hipofisarias afectadas derivadas de cadáveres.
Más adelante, en 1996, se descubrió una variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob , o vCJD, y se descubrió que era causada por los mismos priones enfermos que causan la EEB. La CJD clásica no está relacionada con la EEB y la clásica progresa rápidamente con signos neurológicos tempranos y demencia. Por otro lado, la vCJD está relacionada con la EEB, progresa menos rápidamente con signos neurológicos retardados y presenta síntomas conductuales y psiquiátricos junto con disestesias o dolor del sistema nervioso central.
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Como habrá adivinado, la vCJD a veces es contraída por humanos al comer carne contaminada con EEB. La ECJ clásica se contrae de manera espontánea (85%), genética (5-15%) o iatrogénica.
Resumen de la lección
¿Te sientes un poco menos enojado? Ha aprendido más sobre la historia de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en humanos. La investigación sobre formas animales de la enfermedad, incluida la encefalopatía espongiforme bovina (EEB o « enfermedad de las vacas locas » ), la tembladera y el kuru , lleva a los científicos a descubrir aún más cómo funcionan los priones y cómo se contraen la ECJ clásica y la variante de ECJ (vCJD). Inhumanos.
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