Quimotripsina: definición, estructura y mecanismo

Publicado el 30 julio, 2022 por Rodrigo Ricardo

Proteínas digestivas

Imagínese que acaba de comerse un buen churrasco jugoso, cocinado a la perfección y perfectamente sazonado. Probablemente hubo una gran fiesta de sabores en tu boca, pero ¿qué pasa con esa carne después de que sale de la boca? Hay varios pasos a lo largo del tracto digestivo para descomponer la proteína en ese churrasco en trozos que puedan ser absorbidos por el cuerpo. Uno de estos pasos es la quimotripsina. La quimotripsina es una enzima que se encuentra en el duodeno y que escinde selectivamente trozos de aminoácidos de la cadena de proteínas.

Específicamente, la quimotripsina escinde los enlaces fenilalanina, tirosina y triptófano, o en otras palabras, los aminoácidos aromáticos. Escinde estos aminoácidos a partir del extremo C de la proteína.

Quimotripsina: estructura

La estructura de la quimotripsina escinde selectivamente los aminoácidos aromáticos debido a la bolsa hidrófoba en el sitio activo. Esto significa que solo las secciones de la proteína que son hidrófobas (como las porciones aromáticas) entrarán favorablemente en este bolsillo para que se produzca la reacción. En el sitio activo hay tres aminoácidos que participan en la reacción: ácido aspártico, histidina y serina. Otros aminoácidos de la enzima actúan para estabilizar la proteína durante el proceso de reacción, incluida la glicina.

Quimotripsina: mecanismo

Una vez que un aminoácido aromático encuentra su camino hacia el bolsillo hidrofóbico de la quimotripsina, puede ocurrir la reacción que escinde el enlace peptídico.

Paso 1

Primero, el oxígeno del ácido aspártico extrae electrones de la histidina al compartir el hidrógeno con el nitrógeno. Esto hace que el otro nitrógeno del anillo elimine el hidrógeno del OH en la serina. La carga negativa de este oxígeno puede atacar el enlace peptídico, y los electrones adicionales van al oxígeno:

Paso 2

Cuando los electrones de la carga negativa del oxígeno reforman el doble enlace carbono-oxígeno, el enlace carbono-nitrógeno del péptido se rompe. El nitrógeno toma el hidrógeno del nitrógeno de la histidina. Esto libera esta porción de proteína. Ahora se ha separado del resto de la proteína:

Paso 3

En este punto, el enlace peptídico se ha roto, pero la reacción aún no se completa porque la segunda mitad de la proteína (la mitad con el aminoácido aromático) todavía está unida a la enzima. Entonces, para liberar la segunda mitad, se agrega agua. El nitrógeno de la histidina toma el hidrógeno del agua y el OH se adhiere al carbono carboxilo, poniendo nuevamente una carga negativa en el oxígeno:

Paso 4

La carga negativa del oxígeno reforma el doble enlace carbono-oxígeno, esta vez se rompe el enlace carbono-oxígeno con la serina. El oxígeno de la serina recupera el hidrógeno de la histidina, reformando el aminoácido serina y se libera la segunda mitad de la proteína:

Resumen de la lección

Muy bien, tomemos un momento o dos para revisar la información importante de esta lección. Como aprendimos, la quimotripsina es una enzima que se encuentra en el duodeno y que escinde selectivamente trozos de aminoácidos de la cadena de proteínas. También aprendimos que escinde selectivamente los aminoácidos aromáticos, como en los enlaces de fenilalanina, tirosina y triptófano, fuera del extremo C-terminal de las proteínas. El bolsillo hidrofóbico de la quimotripsina permite la selección de aminoácidos aromáticos. Los residuos amino ácido aspártico, histidina y serina juegan un papel activo en la reacción.

Hay cuatro pasos para romper el enlace peptídico:

La serina se adhiere al enlace peptídico.
La amina se inicia y libera la mitad de la proteína.
Se agrega agua, poniendo un grupo OH en la proteína.
Se libera la segunda mitad de la proteína.

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